Regulación alostérica
* Definición: La regulación alostérica es una forma de controlar la actividad enzimática mediante las moléculas de unión (llamadas *efectores alostéricos *) a los sitios en la enzima que son diferentes del sitio activo. Esta unión cambia la forma de la enzima, alterando su actividad.
* Tipos de efectores alostéricos:
* activadores: Unirse a la enzima y aumentar su actividad.
* Inhibidores: Unirse a la enzima y disminuir su actividad.
* Mecanismo: La unión de una molécula efectora al sitio alostérico puede causar un cambio conformacional en la enzima. Este cambio puede hacer que el sitio activo sea más accesible para el sustrato (activación) o menos accesible (inhibición).
Lo que suele encontrar en la regulación alostérica:
1. Estructura cuaternaria: Las enzimas alostéricas a menudo tienen múltiples subunidades (por ejemplo, un dímero o tetrámero). La interacción entre estas subunidades permite la unión cooperativa de sustratos y efectores.
2. Múltiples sitios de enlace: Las enzimas alostéricas tienen sitios activos separados para la unión del sustrato y los sitios alostéricos para la unión del efector.
3. cinética sigmoidal: Cuando se traza en un gráfico de actividad enzimática versus concentración de sustrato, las enzimas alostéricas muestran una curva sigmoidal (en forma de S). Esto se debe a la unión cooperativa de las moléculas de sustrato.
4. Sitios reguladores: Estos sitios son distintos del sitio activo y se unen a los efectores alostéricos.
5. Cambios conformacionales: La unión de los efectores alostéricos provoca un cambio en la forma de la enzima, que puede aumentar o disminuir la actividad del sitio activo.
Ejemplos de enzimas alostéricas:
* fosfofructinasa-1 (PFK-1) en la glucólisis: PFK-1 es activado por ADP e inhibido por ATP y citrato.
* hemoglobina: La unión de oxígeno a una subunidad de hemoglobina aumenta la afinidad de las otras subunidades por oxígeno, lo que lleva a la unión cooperativa.
Puntos clave:
* La regulación alostérica es un mecanismo crucial para controlar las vías metabólicas, asegurando que las enzimas estén activas solo cuando sea necesario.
* Al unirse en los sitios alostéricos, las moléculas efectoras pueden ajustar la actividad enzimática en respuesta a los cambios en las condiciones celulares.
