He aquí por qué:

* hidrofobicidad: TRP es un aminoácido altamente hidrofóbico, lo que significa que repele el agua. Es más probable que esté enterrado dentro del núcleo de una proteína, lejos del entorno acuoso.

* polaridad: GLN es polar y puede formar enlaces de hidrógeno con moléculas de agua. Esto lo hace más compatible con el entorno hidrofílico de la superficie de la proteína.

* Tamaño: TRP es un gran aminoácido con una cadena lateral voluminosa, lo que lo hace menos adecuado para la exposición a la superficie. GLN, por otro lado, tiene una cadena lateral más pequeña que puede acomodar más fácilmente las interacciones superficiales.

Excepciones:

Si bien GLN generalmente es más expuesto a la superficie que TRP, hay excepciones:

* Estructuras de proteínas específicas: Algunas proteínas pueden tener requisitos estructurales específicos que requieren la presencia de TRP en la superficie.

* Roles funcionales: Los residuos de TRP a veces pueden estar involucrados en la función de proteínas y, por lo tanto, se pueden encontrar en la superficie, como en las interacciones proteína-proteína o los sitios de unión.

En resumen:

La regla general general es que es más probable que TRP esté enterrado dentro del interior de una proteína, mientras que es más probable que GLN se encuentre en la superficie debido a su naturaleza hidrofílica y un tamaño más pequeño. Sin embargo, hay excepciones a esta regla, dependiendo de la proteína específica y sus requisitos funcionales.