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    Aminoácidos: Función, Estructura, Tipos

    Los aminoácidos son una de las cuatro macromoléculas principales de la vida, los otros son carbohidratos, lípidos y ácidos nucleicos. Sirven principalmente como las unidades monoméricas de las proteínas
    . Los 20 aminoácidos naturales se encuentran en todos los seres vivos, desde las bacterias hasta los humanos.

    Dado que los aminoácidos hacen que las proteínas y las proteínas representen la mayor parte de su masa corporal, estos ácidos son, literalmente, el material del que las personas (y se producen otros animales).

    Los déficits en uno o más aminoácidos pueden conducir a tejidos incompletos o mal construidos y también se cree que juegan un papel en la génesis de algunos tipos de cáncer.
    Información general sobre aminoácidos

    El cuerpo humano es capaz de sintetizar 10 de estos ácidos, pero los otros 10 deben obtenerse de fuentes dietéticas y, por lo tanto, se denominan aminoácidos esenciales
    . A veces se ofrecen como suplementos de aminoácidos esenciales.

    Los aminoácidos que el cuerpo puede fabricar se denominan aminoácidos no esenciales,
    un término un tanto engañoso ya que el cuerpo los necesita.
    >

    Cada aminoácido tiene una abreviatura de una letra mayúscula y una abreviatura de tres letras (p. ej., tirosina
    va por "tyr" e "Y"). A veces, los aminoácidos se modifican después de que ya se han incorporado a las proteínas (un ejemplo es la hidroxilación de la prolina).

    Los aminoácidos se han vuelto populares en los suplementos dietéticos entre las personas interesadas en la salud general y aquellos que esperan desarrollar masa muscular a través de una combinación de entrenamiento con pesas e intervenciones nutricionales.

  • El primer aminoácido identificado fue la asparagina, aislada del jugo de espárragos en 1806.

    La estructura básica de los aminoácidos

    La estructura universal de todos los aminoácidos es un átomo de carbono central que tiene un grupo carboxilo
    , un grupo amino
    , un átomo de hidrógeno
    y un < em> cadena lateral "R"
    que varía de aminoácido a aminoácido unido a ella.

    El grupo carboxilo
    consiste en un átomo de carbono doblemente unido a un átomo de oxígeno y también unido a un grupo hidroxilo (-OH). Se puede representar como -CO (OH) y es esto lo que le otorga a estos compuestos la designación "ácido", ya que el átomo de hidrógeno en el componente hidroxilo se dona fácilmente, dejando atrás un grupo -CO (O-).

    Los 20 aminoácidos que se encuentran en la naturaleza se denominan alfa-aminoácidos
    porque el grupo amino (-NH2) está unido al carbono alfa del ácido carboxílico, que es el carbono junto al -CO ( OH) grupo. Este carbono también es el carbono "central" descrito anteriormente.

    Los aminoácidos varían en masa de 75 gramos por mol (glicina) a 204 gramos por mol (triptófano), y en promedio son más pequeños que la glucosa de azúcar ( 180 gramos por mol).

    Si cada aminoácido se observara con la misma frecuencia en la naturaleza, cada uno representaría aproximadamente el 5 por ciento de los aminoácidos en las estructuras de proteínas (100 por ciento dividido por 20 aminoácidos \u003d 5 por ciento por aminoácido).

    En realidad, estas frecuencias de ocurrencia varían desde un poco más del 1.2 por ciento (triptófano y cisteína) hasta poco menos del 10 por ciento (leucina). Categorías de aminoácidos

    Las cadenas laterales "R"
    , o simplemente cadenas R, se dividen en varias subcategorías que describen y determinan el comportamiento bioquímico del aminoácido en su conjunto. Un esquema común clasifica los aminoácidos como
    hidrofóbico,
    hidrofílico (o
    polar), cargado
    o anfipático.

    Hidrofóbico proviene del griego para "temer al agua", y estos ocho aminoácidos están tan etiquetados porque sus cadenas laterales son no polares, lo que significa que no tienen carga electrostática neta o una carga distribuida asimétricamente Como resultado de esta propiedad, los aminoácidos hidrofóbicos se encuentran típicamente en el interior de las proteínas, "a salvo" del agua.

    De manera similar, los pares hidrofílicos de estos ácidos tienden a reunirse en las superficies exteriores de las proteínas. Las moléculas cargadas y anfipáticas, mientras tanto, muestran sus propios encantos y peculiaridades.

    A continuación se incluye una lista de aminoácidos individuales junto con algunas de sus características distintivas. Se presentan en orden de abreviaturas de una letra para facilitar la referencia, pero si elige memorizar los nombres de los aminoácidos, debe usar cualquier esquema de agrupación u otro truco que haga esta tarea lo más fácil posible.
    Aminoácidos hidrófobos

    Estos ocho aminoácidos generalmente se agrupan y a veces se denominan "no polares" en lugar de hidrófobos, aunque en esencia significan lo mismo. Participan en el interior de las proteínas en las interacciones van der Waals
    , que son como enlaces covalentes o iónicos pero mucho más débiles y más transitorios.

  • Alanina (ala o A): El el segundo aminoácido más ligero y el segundo más abundante.
  • Glicina (glicina o G): en realidad no tiene una cadena lateral completa (la cadena lateral para la glicina es un solo hidrógeno) y por lo tanto es colocado con otros compuestos no polares de manera predeterminada, pero a menudo se encuentra cerca de la superficie de las proteínas y posiblemente puede etiquetarse como "hidrofílico" por esta razón.
  • Fenilalanina (phe o F): Al igual que la tirosina y el triptófano, este es un aminoácido aromático
    , que no tiene nada que ver con su olor (los aminoácidos son inodoros) y en su lugar indica la presencia de un grupo fenilo (un anillo de seis carbonos que contiene tres enlaces dobles).
  • Isoleucina (ile o I): un isómero de leucina con un solo grupo metilo (-CH3) unido a un carbono diferente en la cadena R. (Los isómeros tienen el mismo número y tipo de átomos, pero diferentes disposiciones espaciales.)
  • Leucina (leu o L): Al igual que con su isómero, la leucina es un aminoácido de cadena ramificada
    ( BCAA), una referencia a la construcción de la cadena R. Debido a que la mayoría de los animales no pueden sintetizar BCAA, estos son dos de los aminoácidos esenciales.
  • Metionina (met o M): uno de los dos aminoácidos que contienen azufre, el otro es la cisteína. A veces se clasifica como anfipático o incluso polar según su entorno.
  • Prolina (pro o P): el grupo amino de la prolina existe en un anillo de cinco átomos en lugar de un grupo terminal -NH2.
    < li> Valina (val o V): otro BCAA; equivalente a una molécula de leucina con un grupo principal metilo extirpado.

    El triptófano a veces se incluye con este grupo, pero en realidad es anfipático. Aminoácidos hidrofílicos

    Estos aminoácidos a menudo se denominan "polares, pero no cargados". Sazonan las superficies exteriores de las proteínas y no retroceden en presencia de agua.

  • Cisteína (cys o C): contiene un átomo de azufre; representa solo el 1.2 por ciento de los aminoácidos en la naturaleza.
  • Histidina (his o H): la histidina contiene no uno sino dos grupos -NH2, lo que lo convierte en un aminoácido muy versátil gracias a su capacidad para tomar o descargar protones (es decir, átomos de hidrógeno) en múltiples ubicaciones. En algunas fuentes, la histidina se enumera principalmente como anfipática.
  • Asparagina (asn o N): Químicamente, este es ácido aspártico con un grupo amino que reemplaza al hidrógeno ácido del grupo carboxilo.
  • Glutamina (gln o Q): Idéntico al ácido glutámico con un grupo amino que reemplaza el hidrógeno ácido del grupo carboxilo.
  • Serina (ser o S): las propiedades hidrofílicas de la serina se deben al hecho de que contiene un grupo hidroxilo.
  • Treonina (thr o T): estructura similar a un azúcar llamado treosa, y lleva su nombre.

    Aminoácidos cargados

    Estos compuestos se comportan de manera muy parecida a los aminoácidos hidrofílicos (polares) en que interactúan fácilmente con el agua, pero tienen una carga neta de +1 o -1. Esto los convierte en ácidos (donantes de protones) o bases (aceptores de protones) al pH o acidez del cuerpo humano.

  • Ácido aspártico (asp o D): desprotonado a pH fisiológico (cuerpo) , que confiere una carga negativa a la molécula. También llamado aspartato.
  • Ácido glutámico (glu o E): desprotonado a pH fisiológico. También se llama glutamato.
  • Lisina (lys o K): Una base, y protonada a pH fisiológico.
  • Arginina (arg o R): también una base y protonada a pH fisiológico.

    Aminoácidos anfipáticos

    "Anfipático" se traduce aproximadamente a "sentir ambos" en griego, y estos aminoácidos pueden funcionar tanto como no polares (hidrófobos) como polares (hidrófilos), casi como un jugador de softball que no es un lanzador o bateador superestrella pero que puede funcionar con capacidad en ambos roles en un deporte en el que la capacidad de la mayoría de los jugadores es altamente especializada.

    No llevan una carga neta, sino la distribución de electricidad. la carga a lo largo de las cadenas R de estos aminoácidos es marcadamente asimétrica.

  • Tirosina (tyr o T): su grupo hidroxilo puede donar y aceptar un enlace de hidrógeno, por lo que la tirosina a veces "actúa" hidrofílica.
  • Triptófano (try o W): el aminoácido más grande; un precursor del neurotransmisor serotonina
    (5-hidroxitriptamina).

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