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    Hackear la red social bacteriana

    Los científicos de Argonne han determinado la estructura molecular de este complejo de proteínas, una idea que podría conducir a nuevas estrategias biomédicas para superar las bacterias patógenas que causan enfermedades infecciosas. Esta representación muestra el complejo neutralizado de la toxina CdiA (violeta y beige) con la proteína de inmunidad CdiI (naranja y rosa) y el factor de elongación EF-Tu (gris y verde). Crédito:Karolina Michalska / Laboratorio Nacional Argonne

    Siempre que usamos nuestros teléfonos inteligentes para revisar las redes sociales, nos enfrentamos a un montón de bacterias en los dispositivos, incluso más que en los asientos de los inodoros, según un estudio de la Universidad de Arizona. Esas bacterias pueden tener su propia forma de red social que, como Facebook, permite que las criaturas unicelulares se atraigan y se repelan entre sí.

    Esta información proviene de una nueva investigación realizada por científicos del Departamento de Energía de EE. UU. (DOE) que han determinado las estructuras moleculares de un conjunto de proteínas altamente especializado. Estas proteínas son utilizadas por una cepa de la bacteria E. coli para comunicarse y defender su territorio.

    El trabajo podría conducir a nuevas estrategias biomédicas para superar las bacterias patógenas que causan enfermedades infecciosas como la neumonía y las enfermedades transmitidas por los alimentos. Es el último avance de un grupo de científicos del Laboratorio Nacional Argonne del DOE; la Universidad de California, Santa Bárbara (UCSB); y la Universidad de California, Irvine.

    El trabajo se basa en el descubrimiento de 2005 de los investigadores de UCSB de que las bacterias producen proteínas tóxicas, que pueden transferir a sus vecinos a través del contacto directo para matarlos o controlarlos, posiblemente para obtener un mejor acceso a los nutrientes. Se manifiesta solo en comunidades microbianas densamente pobladas a través de un proceso llamado inhibición del crecimiento dependiente del contacto (CDI).

    "Básicamente estamos aprendiendo cómo interactúan y se comunican las bacterias, "dijo Andrzej Joachimiak, un científico distinguido de Argonne en la División de Biociencias del laboratorio. "Tenemos algunas ideas que estamos tratando de resolver, porque las toxinas pueden tener diferentes actividades. Pueden afectar a diferentes bacterias de manera diferente ".

    "Estos sistemas se encuentran no solo en las bacterias del suelo y del intestino, pero también en patógenos humanos, "dijo Joachimiak, quien también es miembro senior del Instituto de Computación de la Universidad de Chicago. "Algunas de estas toxinas de los sistemas CDI están presentes en Pseudomonas aeruginosa, por ejemplo, que está involucrado en la enfermedad pulmonar ".

    Joachimiak y 10 coautores publicaron sus hallazgos en el 29 de septiembre de Número 2017 de la revista Investigación de ácidos nucleicos .

    El equipo de Argonne obtuvo las estructuras moleculares de proteínas que pertenecen a un sistema de tres partes de la cepa NC101 de E. coli. Las tres partes consisten en la toxina CDI, su proteína de inmunidad y su factor de alargamiento. El último, conocido como EF-Tu, es una proteína que juega un papel clave en la síntesis de proteínas. Conocer las estructuras de las proteínas de las tres partes ayuda a los científicos a comprender su función.

    El descubrimiento de la proteína de inmunidad ha llevado a los científicos a sospechar que el propósito del sistema incluye no solo la competencia sino también la señalización. el proceso por el cual las células bacterianas se comunican entre sí, además de matar y controlar otras bacterias.

    "En realidad, solo unas pocas moléculas de la toxina entran en la célula vecina, "dijo Karolina Michalska, cristalógrafo de proteínas en Argonne y coautor principal del artículo. "Es difícil estimar el alcance real del daño celular. Por eso pensamos que no está destinado a matar, sino más bien para controlar y comunicar ".

    La toxina puede actuar sobre el ácido ribonucleico de transferencia (tRNA) solo en circunstancias muy específicas.

    "Esta toxina en particular actúa sobre el ARNt y debe ser un conjunto muy específico de ARNt, ", Dijo Michalska." Este es el primer caso en el que vemos el factor de elongación como este componente adicional necesario para que funcione la toxina ".

    El equipo de Argonne recopiló datos sobre las estructuras de proteínas utilizando la línea de luz del Centro de Biología Estructural en Advanced Photon Source (APS), una instalación para usuarios de la Oficina de Ciencias del Departamento de Energía. El APS es una fuente de luz de tercera generación, proporcionando rayos X extremadamente brillantes que permiten a los investigadores profundizar en las matrices de moléculas dentro de los materiales. Usando esta herramienta, los investigadores pueden caracterizar, o identificar, proteínas biológicas e inspeccionar procesos químicos a nanoescala (una milmillonésima parte de un metro).

    El equipo de investigación de Argonne también aprovechó la instalación de caracterización avanzada de proteínas del laboratorio, que ofrece las tecnologías más avanzadas del país para estudiar nuevas clases de proteínas y complejos de proteínas.


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