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    Nuevo diseño de nanofibras de péptidos bioactivos que mantienen tanto la reversibilidad de la temperatura como el control de la rigidez

    Respuesta a la temperatura del péptido. Forma sólido (gel) a 20 grados Celsius y líquido (sol) a 80 grados Celsius indicado por corchetes blancos, y esta característica es reversible. Crédito:Takahiro Muraoka, TUAT

    Una colaboración liderada principalmente por científicos de la Universidad de Agricultura y Tecnología de Tokio (TUAT) en Japón ha desarrollado un nuevo método de diseño molecular para controlar tanto la reversibilidad de la temperatura como la rigidez de las nanofibras que son péptidos formadores de gel. El hidrogel de nanofibras peptídicas se puede utilizar como material biomédico. Este método permitirá que las nanofibras peptídicas tengan una aplicación más biomédica.

    Los investigadores publicaron sus resultados el 8 de julio en Química:una revista europea , que se destacó en la portada y el perfil de portada.

    En general, algunos péptidos forman hidrogeles de nanofibras. Estos péptidos son cadenas cortas de aminoácidos naturales que se encuentran en todos los organismos vivos. Dado que son respetuosos con el medio ambiente, han sido ampliamente utilizados en medicina como materiales de recuperación de tejidos, materiales médicos regenerativos, matrices extracelulares, materiales de cultivo celular, y contenedores de suministro de medicamentos.

    "Para algunas aplicaciones médicas de péptidos de nanofibras, necesitamos desarrollar una técnica para controlar tanto la rigidez (resistencia mecánica) como la respuesta de temperatura cambiando entre gel (sólido) y sol (líquido), "dijo Takahiro Muraoka, Doctor., autor correspondiente del artículo y profesor asociado del Departamento de Química Aplicada, Escuela de Postgrado de Ingeniería en TUAT. "Está, sin embargo, Es difícil mejorar ambas características al mismo tiempo. Por ejemplo, al aumentar la rigidez de una nanofibra peptídica mediante la sustitución de un aminoácido simple alanina por un aminoácido más hidrofóbico fenilalanina, se sabe que a menudo se pierde la respuesta a la temperatura ".

    En sus experimentos, descubrieron que un reemplazo de aminoácidos que se pensaba que producía un gel más blando formaba inesperadamente un gel más duro. Utilizaron 5 conjuntos de péptidos diferentes que tenían 16 aminoácidos. Curiosamente, un péptido en particular no perdió la respuesta a la temperatura. El péptido (concentración al 1% en solución) formó un gel (sólido) a 20 ° C (68 ° F) y al aumentar la temperatura a 80 ° C (178 ° F) el gel se volvió blando (líquido). Al reducir la temperatura de 80 ° C a 20 ° C, se formó de nuevo el gel sólido. "Esta característica de temperatura reversible es aplicable para la administración de fármacos mediante inyección local, "dijo Muraoka.

    Reemplazaron la alanina en el medio del péptido por glicina, el aminoácido más simple. El reemplazo de glicina generalmente suaviza el gel. Utilizaron instrumentación analítica regular como CD, IR, y microscopía TEM para comprender con precisión cómo se formó el gel. También utilizaron un enfoque computacional, llamada simulación de dinámica molecular. "Según nuestros resultados, ahora podemos diseñar péptidos mejor mediante simulación por computadora, "dijo Muraoka.

    Es más, la nanofibra peptídica era un adhesivo celular, que es adecuado como biomaterial para el cultivo celular y la regeneración de tejidos. "Esta investigación abrirá nuevas vías hacia el diseño de nanofibras peptídicas que sean de aplicación más biomédica, "Añadió Muraoka.


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