Un grupo de investigación dirigido por el profesor emérito Michio Homma (él, él) y el profesor Seiji Kojima (él, él) de la Escuela de Graduados en Ciencias de la Universidad de Nagoya, en colaboración con la Universidad de Osaka y el Instituto Nagahama de Biociencia y Tecnología, han realizado nuevos conocimientos sobre cómo se produce la locomoción en las bacterias.
El grupo identificó la molécula FliG en la capa flagelar, el "motor" de las bacterias, y reveló su papel en el organismo. Estos hallazgos sugieren formas en las que los futuros ingenieros podrían construir nanomáquinas con control total sobre sus movimientos. Publicaron el estudio en iScience .
A medida que las nanomáquinas se vuelven más pequeñas, los investigadores se inspiran en organismos microscópicos para encontrar formas de hacerlas moverse y operar. En particular, el motor flagelar puede girar en sentido horario y antihorario a una velocidad de 20.000 rpm. Si se ampliara, sería comparable a un motor de Fórmula Uno con una eficiencia de conversión de energía de casi el 100% y la capacidad de cambiar su dirección de rotación instantáneamente a altas velocidades. Si los ingenieros pudieran desarrollar un dispositivo como un motor flagelar, aumentaría radicalmente la maniobrabilidad y la eficiencia de las nanomáquinas.
Los motores flagelares de las bacterias tienen un rotor y un componente estacionario que lo rodea, conocido como estator. Si el flagelo fuera parte de un automóvil, el estator sería el motor. La rotación del estator se transmite al rotor como un engranaje, lo que hace que el rotor gire. Dependiendo de la rotación, la bacteria se mueve hacia adelante o hacia atrás, como un automóvil automático con marcha atrás y ajustes de conducción. Un complejo proteico llamado anillo C controla este movimiento.
Dentro del anillo C, la molécula FliG actúa como el embrague, cambiando del movimiento de avance al retroceso. Como en un automóvil, las piezas deben funcionar juntas. El más mínimo cambio puede afectar al motor. En el motor flagelar, estos pequeños cambios son mutaciones. El grupo de Homma estudió el mutante G215A en FliG, que provoca la rotación permanente del motor en el sentido de las agujas del reloj, y lo comparó con la forma no mutada que puede moverse tanto hacia adelante como hacia atrás.
Cuando probaron el mutante G215A del organismo marino Vibrio alginolyticus, descubrieron que este movimiento en el sentido de las agujas del reloj se debía a cambios en FliG y a la interacción de las moléculas de agua alrededor de la proteína. También vieron estos cambios en la forma normal cuando giraba en el sentido de las agujas del reloj. Sin embargo, estos diferían de los observados cuando giraba en sentido antihorario.
"El motor flagelar gira en ambas direcciones:en el sentido de las agujas del reloj para retroceder y en el sentido contrario a las agujas del reloj para avanzar", dijo Homma. "En este estudio, descubrimos que la estructura de FliG y la interacción de las moléculas de agua a su alrededor son diferentes cuando el motor se mueve en el sentido de las agujas del reloj y en el sentido contrario. Esta diferencia permite a las bacterias cambiar instantáneamente entre movimientos hacia adelante y hacia atrás en respuesta a los cambios ambientales".
"La aclaración de las propiedades físicas de la proteína FliG en los motores es un avance significativo en nuestra comprensión del mecanismo molecular que cambia la dirección de rotación de los motores, lo que sugiere formas de crear motores compactos con mayor eficiencia de conversión de energía", dijo Homma. "Utilizando estos hallazgos, será posible diseñar nanomáquinas artificiales que puedan controlar libremente su rotación, lo que se espera que se aplique en diversos campos futuros, como la medicina y el diseño de vida artificial".
Más información: Tatsuro Nishikino et al, Los cambios en la red hidrofóbica del dominio FliGMC inducen el cambio rotacional del motor flagelar, iScience (2023). DOI:10.1016/j.isci.2023.107320
Información de la revista: iCiencia
Proporcionado por la Universidad de Nagoya
