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  • Investigadores desarrollan nanozimas mínimas con capacidad de captura de dióxido de carbono
    Ilustración de la estructura de las nanozimas obtenidas, con detalle de cómo los aminoácidos tirosina (en rojo) coordinan los iones metálicos (en naranja). Crédito:Universidad Autónoma de Barcelona

    Investigadores de la Universidad Autónoma de Barcelona (UAB) han desarrollado nanozimas mínimas con capacidad de capturar dióxido de carbono (CO2 ) emitido en procesos industriales, y aplicable a otros procesos de remediación ambiental, basados ​​en estructuras moleculares artificiales formadas por péptidos de solo siete aminoácidos.



    Estas nuevas moléculas también podrían actuar como metaloenzimas, lo que abre nuevas posibilidades en la investigación biotecnológica. El estudio también aporta una nueva contribución al origen de la actividad catalítica al inicio de la vida.

    La investigación, con Salvador Ventura como coordinador y Susanna Navarro como primera autora, ha sido publicada recientemente en ACS Nano . Ambos son investigadores del Instituto de Biotecnología y Biomedicina y del Departamento de Bioquímica y Biología Molecular de la UAB, y han colaborado en el estudio con investigadores del Departamento de Química de la UAB y del Centro de Investigación bioGUNE.

    En 2018, investigadores de la UAB lograron crear moléculas muy cortas capaces de autoensamblarse, inspiradas en la capacidad natural de autoensamblaje de las fibrillas de amiloide y basadas en una secuenciación específica de proteínas priónicas. Estos amiloides artificiales tienen actividades catalíticas, con ventajas como modularidad, flexibilidad, estabilidad y reutilización en comparación con las enzimas naturales.

    Ahora, los investigadores han descubierto su capacidad para unirse eficazmente a iones metálicos y actuar como elementos de almacenamiento de metales y metaloenzimas.

    "Estos péptidos eran particulares, ya que no contenían los aminoácidos típicos, como la histidina, que a menudo se considera esencial para la coordinación de los iones metálicos en las enzimas, y que se pensaba que eran esenciales para la actividad catalítica. Por el contrario, eran enriquecido con residuos de tirosina, un elemento que, aunque menos conocido en este contexto, también puede tener la capacidad única de unirse a iones metálicos si se encuentra en el contexto estructural correcto. La capacidad de la tirosina para hacerlo es lo que utilizamos para crear nuestras nanozimas. ", dijo Ventura.

    Los resultados se pueden aplicar a varias áreas. En primer lugar, las nanozimas son estables y pueden utilizarse para la remediación ambiental, en procesos de tratamiento de aguas residuales o suelos contaminados, dada su notable capacidad para secuestrar iones metálicos.

    En segundo lugar, pueden funcionar como metaloenzimas, capaces de catalizar reacciones en condiciones en las que las enzimas actuales, mucho menos estables, serían incapaces de actuar. Esto abre nuevas posibilidades en la investigación biotecnológica, como por ejemplo en la catalización de reacciones en temperaturas y valores de pH extremos.

    A partir de las nanozimas que diseñaron, los investigadores están convencidos de haber desarrollado con éxito una variante minimalista de una enzima anhidrasa carbónica capaz de almacenar eficientemente CO2 emitido por gases de efecto invernadero, y con un coste de producción mucho menor que el de las enzimas naturales.

    Nueva perspectiva sobre las enzimas ancestrales

    Para obtener estas nuevas nanozimas, los investigadores formularon la hipótesis de que la actividad catalítica en el origen de la vida podría haber surgido como resultado del autoensamblaje de péptidos cortos y de baja complejidad en estructuras similares a los amiloides que actuaban como enzimas ancestrales primarias. /P>

    "Demostrar que estas moléculas tienen acción catalítica sin la necesidad de una coordinación convencional basada en histidina representa un cambio significativo en la forma en que entendemos el origen de la actividad catalítica al inicio de la vida. Ahora sabemos que esta actividad se puede lograr si los péptidos ancestrales contienen Por lo tanto, sugerimos que es muy probable que las enzimas ancestrales basadas en amiloides también utilizaran este segundo aminoácido en sus reacciones químicas", concluye Ventura.

    En el estudio, los investigadores combinaron experimentos y simulaciones mediante el uso de una variedad de técnicas como espectrofotometría, fluorescencia, microscopía electrónica, difracción de electrones y modelado computacional avanzado.

    Más información: Susanna Navarro et al, Las fibrillas amiloides formadas por péptidos cortos inspirados en priones son metaloenzimas, ACS Nano (2023). DOI:10.1021/acsnano.3c04164

    Información de la revista: ACS Nano

    Proporcionado por la Universidad Autónoma de Barcelona




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