Las proteínas que forman grumos se encuentran en muchas enfermedades difíciles de tratar, como la ELA, el Alzheimer y el Parkinson. Los mecanismos detrás de cómo las proteínas interactúan entre sí son difíciles de estudiar, pero ahora investigadores de la Universidad Tecnológica de Chalmers, Suecia, han descubierto un nuevo método para capturar muchas proteínas en trampas de tamaño nanométrico. Dentro de las trampas, las proteínas se pueden estudiar de una manera que antes no era posible.
"Creemos que nuestro método tiene un gran potencial para aumentar la comprensión de los procesos tempranos y peligrosos en una serie de enfermedades diferentes y, en última instancia, conducir al conocimiento sobre cómo los medicamentos pueden contrarrestarlos", afirma Andreas Dahlin, profesor de Chalmers, quien dirigió el proyecto de investigación. .
La investigación ha sido presentada en el artículo científico "Stable trapping of multiple Proteins at fisiológicamente condiciones usando cámaras a nanoescala con puertas macromoleculares", publicado recientemente en Nature Communications. .
Las proteínas que se acumulan en nuestro cuerpo causan una gran cantidad de enfermedades, incluidas la ELA, el Alzheimer y el Parkinson. Una mejor comprensión de cómo se forman los grumos podría conducir a formas efectivas de disolverlos en una etapa temprana, o incluso evitar que se formen por completo. Hoy en día existen diversas técnicas para estudiar las últimas etapas del proceso, cuando los cúmulos se han vuelto grandes y han formado largas cadenas, pero hasta ahora ha sido difícil seguir el desarrollo inicial, cuando aún son muy pequeños. Estas nuevas trampas ahora pueden ayudar a resolver este problema.
Los investigadores describen su trabajo como las puertas más pequeñas del mundo que se pueden abrir y cerrar con solo tocar un botón. Las puertas se convierten en trampas que bloquean las proteínas dentro de cámaras a nanoescala. Se evita que las proteínas escapen, ampliando el tiempo que pueden observarse a este nivel de un milisegundo a al menos una hora. El nuevo método también permite encerrar varios cientos de proteínas en un pequeño volumen, una característica importante para una mayor comprensión.
"Los grupos que queremos ver y comprender mejor consisten en cientos de proteínas, por lo que si queremos estudiarlos, necesitamos poder atrapar cantidades tan grandes. La alta concentración en el pequeño volumen significa que las proteínas chocan naturalmente entre sí. entre sí, lo cual es una gran ventaja de nuestro nuevo método", afirma Dahlin.
Para que la técnica pueda utilizarse para estudiar el curso de enfermedades específicas, se requiere un desarrollo continuo del método. "Las trampas deben adaptarse para atraer las proteínas relacionadas con la enfermedad concreta que nos interesa. En lo que estamos trabajando ahora es en planificar qué proteínas son las más adecuadas para estudiar", afirma Dahlin.
Las puertas que han desarrollado los investigadores consisten en los llamados cepillos de polímero colocados en la boca de cámaras de tamaño nanométrico. Las proteínas a estudiar están contenidas en una solución líquida y son atraídas hacia las paredes de las cámaras después de un tratamiento químico especial. Cuando las puertas se cierran, las proteínas pueden liberarse de las paredes y comenzar a moverse unas hacia otras.
En las trampas, puedes estudiar grupos individuales de proteínas, lo que proporciona mucha más información en comparación con estudiar muchos grupos al mismo tiempo. Por ejemplo, los agregados pueden formarse mediante diferentes mecanismos y tener diferentes tamaños y diferentes estructuras. Estas diferencias sólo pueden observarse si se analizan una por una.
En la práctica, las proteínas se pueden retener en las trampas durante casi cualquier período de tiempo, pero en la actualidad, el tiempo está limitado por cuánto tiempo permanece el marcador químico, que se les debe proporcionar para que se vuelvan visibles. En el estudio, los investigadores lograron mantener la visibilidad durante hasta una hora.
Más información: Justas Svirelis et al, Captura estable de múltiples proteínas en condiciones fisiológicas utilizando cámaras a nanoescala con puertas macromoleculares, Nature Communications (2023). DOI:10.1038/s41467-023-40889-4
Información de la revista: Comunicaciones sobre la naturaleza
Proporcionado por el Consejo Sueco de Investigación
