(PhysOrg.com) - Los científicos de Molecular Foundry de Berkeley Lab obtuvieron imágenes del crecimiento de superficies minerales tachonadas de proteínas con una resolución sin precedentes y dieron una idea de cómo los sistemas vivos diseñan materiales estructurales clave.

Los científicos de la Fundición Molecular del Laboratorio Nacional Lawrence Berkeley han obtenido imágenes del crecimiento de superficies minerales repletas de proteínas con una resolución sin precedentes. proporcionando un vistazo a los materiales estructurales clave diseñados por sistemas vivos. La técnica de alta resolución del equipo revela los mecanismos naturales empleados por las criaturas tanto en el mar como en la costa. y podría proporcionar un medio para observar y dirigir el crecimiento de este cristal a medida que ocurre.

Durante millones de años, Los organismos, desde las algas hasta los humanos, han utilizado la biomineralización, el proceso de organización de minerales como el carbonato de calcio en sistemas biológicos, para generar conchas. espinas, huesos y otros materiales estructurales. Recientemente, los investigadores han comenzado a desentrañar la estructura y composición de estos biominerales. Sin embargo, comprender cómo interactúan las biomoléculas con los minerales para formar estas arquitecturas complejas sigue siendo un desafío formidable, ya que requiere una resolución a nivel molecular y capacidades de obtención de imágenes rápidas que no perturben ni alteren el entorno local.

Video:La película de microscopía de fuerza atómica muestra un péptido adsorbido en una superficie de cristal mientras interactúan dos pasos sucesivos de cristal. luego progresa más allá del péptido. El péptido ralentiza temporalmente el paso antes de pasar a la siguiente capa atómica. El patrón de celosía en la superficie corresponde a la estructura molecular del cristal subyacente.

Fuerza atómica microscópica, que rastrea colinas y valles a escala nanométrica a través del terreno de un cristal con una sonda afilada, se utiliza a menudo para estudiar superficies. Las desviaciones que encuentra una sonda a través de un material se traducen en señales eléctricas y luego se utilizan para crear una imagen de la superficie. Sin embargo, Se requiere un cuidadoso acto de equilibrio para mantener la resolución proporcionada por una sonda afilada y la flexibilidad necesaria para dejar imperturbables las moléculas biológicas blandas. Ahora, Los investigadores de Molecular Foundry han desarrollado una herramienta capaz de discernir materiales biológicos delicados y ondulaciones diminutas en la superficie de un cristal, todo mientras observan el proceso de mineralización en presencia de proteínas.

"Hemos encontrado un enfoque para obtener imágenes consistentes de macromoléculas blandas en una superficie de cristal duro con resolución molecular, y lo hicimos en solución y a temperatura ambiente, que es mucho más aplicable a entornos naturales, "Dice Jim DeYoreo, subdirector de la Fundición Molecular, una instalación de usuario nacional del Departamento de Energía de EE. UU. ubicada en Berkeley Lab que brinda apoyo a los investigadores de nanociencia de todo el mundo.

“Con estas sondas híbridas, literalmente podemos ver las biomoléculas interactuar con la superficie de un cristal a medida que el cristal crece un paso atómico a la vez. Nadie ha podido ver este proceso con este tipo de resolución hasta ahora, "Dice Raymond Friddle, becario postdoctoral en el Laboratorio Nacional Lawrence Berkeley.

DeYoreo, Friddle, los coautores Matt Weaver y Roger Qiu (Laboratorio Nacional Lawrence Livermore), Bill Casey (Universidad de California, Davis) y Andrzej Wierzbicki (Universidad del Sur de Alabama), utilizó estas sondas de microscopio de fuerza atómica "híbridas" para estudiar las interacciones entre un cristal en crecimiento de monohidrato de oxalato de calcio, un mineral presente en los cálculos renales humanos, y péptidos, Moléculas de polímeros que llevan a cabo funciones metabólicas en células vivas. Estas sondas híbridas combinan nitidez y flexibilidad, lo cual es crucial para lograr la velocidad y resolución requeridas para monitorear el cristal en crecimiento con una mínima alteración de los péptidos.

Los hallazgos del equipo revelan un proceso complejo. En una faceta cargada positivamente de monohidrato de oxalato de calcio, Los péptidos forman una película que actúa como un interruptor para activar o desactivar el crecimiento de cristales. Sin embargo, en una faceta cargada negativamente, los péptidos se empujan juntos en la superficie para crear grupos que ralentizan o aceleran el crecimiento de los cristales.

“Nuestros resultados muestran que los efectos de los péptidos en un cristal en crecimiento son mucho más complicados que con los más simples, moléculas pequeñas. Las formas de los péptidos en solución tienden a fluctuar, y dependiendo de las condiciones, Los complejos procesos a través de los cuales los péptidos se adhieren a las superficies les permiten controlar el crecimiento de cristales como un conjunto de "interruptores". aceleradores y frenos ", "Dice Friddle. "Pueden ralentizar o acelerar el crecimiento, o incluso cambiarlo bruscamente de encendido a apagado con pequeños cambios en las condiciones de la solución ".

El equipo planea utilizar su nuevo enfoque para investigar la física fundamental de las superficies de cristal en soluciones y profundizar su comprensión de cómo interactúan las biomoléculas y los cristales. “Creemos que estos resultados sentarán las bases para un mejor control de los cristales tecnológicos, enfoques biomiméticos para la síntesis de materiales, y posibles terapias para patologías de tejidos duros, ”Agrega DeYoreo.