La dispersión biológica de rayos X de ángulo pequeño (SAXS) es una técnica experimental que proporciona información estructural de baja resolución sobre macromoléculas. El aumento de popularidad de la técnica es el resultado de mejoras recientes tanto en software como en hardware, permitiendo la recopilación y el análisis de datos de alto rendimiento, reflejado en el creciente número de líneas de luz SAXS dedicadas como BM29 en el ESRF, P12 en EMBL Hamburg y B21 en Diamond Light Source.

Sin embargo, como para la mayoría de las otras técnicas estructurales macromoleculares, El daño por radiación sigue siendo un factor importante que obstaculiza el éxito de los experimentos. La alta proporción de disolvente de las muestras biológicas SAXS significa que el hidroxilo, Los radicales hidroperoxilo y los electrones hidratados se producen en abundancia por la radiólisis del agua cuando se irradia con rayos X. Estos radicales pueden interactuar con las moléculas de proteína, que en última instancia conduce a la agregación de proteínas, fragmentación o despliegue. Es más, La repulsión molecular debida a la carga de proteínas también puede disminuir la dispersión en ángulos bajos.

Los métodos comunes utilizados para reducir el daño por radiación a las muestras biológicas de SAXS generalmente se refieren a limitar la exposición a los rayos X a cualquier volumen dado de muestra. De manera análoga, Se ha informado que las muestras de crioenfriamiento hasta 100 K para SAXS (cryoSAXS) aumentan la tolerancia a la dosis de las muestras de SAXS en al menos dos órdenes de magnitud.

Las aplicaciones de los enfoques de mitigación de daños por radiación anteriores no pueden eludir por completo sus efectos perjudiciales, en particular, el cambio del perfil de dispersión a lo largo del experimento. Es necesario determinar si dos perfiles de dispersión son similares para que el ruido pueda reducirse promediando curvas similares.

Para que los experimentos de diferentes investigadores sean intercomparables, la progresión del daño por radiación se rastrea de manera más útil en función de la dosis absorbida por la muestra. RADDOSE-3D es un programa de software gratuito y de código abierto que se utiliza para calcular la distribución tridimensional resuelta en el tiempo y el espacio de la dosis absorbida por un cristal de proteína en un experimento de cristalografía macromolecular; sin embargo, no hay ningún software equivalente disponible para SAXS. Por lo tanto, los estudios de daños por radiación en SAXS requieren actualmente que los experimentadores parametricen correctamente el experimento y calculen manualmente una sola estimación de la dosis dentro de la muestra.

En un artículo publicado por Brooks-Bartlett et al. [(2017), J. Synchrotron. Rad. 24, doi:101107 / S1600577516015083], se presentan las extensiones de RADDOSE-3D, que permiten el cálculo conveniente de dosis para experimentos SAXS, reduciendo la carga de realizar manualmente el cálculo. Adicionalmente, los autores han creado un paquete de visualización para evaluar la similitud de los marcos SAXS y utilizaron estas herramientas para evaluar la eficacia de varios compuestos radioprotectores para aumentar la tolerancia a la radiación de la muestra de proteína glucosa isomerasa.