Las enzimas son moléculas esenciales: catalizan las reacciones que hacen que la vida suceda. La naturaleza presenta una notable variedad de enzimas que catalizan una amplia variedad de reacciones. Al comparar estas enzimas, a veces puede ser útil considerarlas en términos de su eficiencia catalítica, también llamada constante de especificidad, que mide qué tan eficientemente la enzima convierte el sustrato (la molécula sobre la que actúa) en el producto. Para las enzimas que siguen lo que los bioquímicos llaman cinética de Michaelis-Menten, esta constante puede calcularse fácilmente a partir de datos experimentales.
Escriba el Km y el kcat. Estas constantes se determinan experimentalmente, por lo que ya debería tenerlas antes de comenzar a calcular la constante de especificidad.
Recuerde que el Km representa (k-1 + k2) /k1, donde k1 es la constante de velocidad para la formación de un complejo enzima-sustrato, k-1 es la constante de velocidad para la ruptura de ese complejo, y k2 es la constante de velocidad para la formación del producto a partir del complejo enzima-sustrato. Otra forma (y tal vez más esclarecedora) de definir Km es como la concentración de sustrato cuando la reacción está funcionando a la mitad de la velocidad máxima. Si una enzima tiene un Km grande, se necesita una gran cantidad de sustrato para alcanzar la tasa máxima de la enzima, mientras que un Km pequeño significa que solo se necesita un pequeño sustrato para saturar la enzima disponible.
Recuerde que el kcat es la tasa constante para el paso limitante de velocidad en la reacción catalizada por enzima. El paso limitante es el paso más lento o el cuello de botella que determina qué tan rápido puede funcionar la reacción en general.
Divida kcat por Km para obtener la especificidad constante. Por ejemplo, si kcat es 600 segundos ^ -1 y Km es 10 micromolar, entonces la eficacia catalítica es 60 microM ^ -1 s ^ -1.
Tenga en cuenta que la velocidad de difusión establece un límite superior en el máxima eficiencia catalítica, usualmente del orden de 10 ^ 8 a 10 ^ 9 M ^ -1 s ^ -1. Los bioquímicos a veces dirán que una enzima cuya eficacia catalítica se acerca a este límite ha logrado la "perfección catalítica".
Consejo
La eficiencia catalítica no es difícil de calcular a partir de datos experimentales, pero es importante hacer Seguro que entiendes lo que significa (en lugar de simplemente tapar números).
