La estructura secundaria de una proteína se mantiene principalmente por enlaces de hidrógeno . Estos enlaces se forman entre los átomos de la columna vertebral de la cadena de polipéptidos, específicamente entre el átomo de hidrógeno de un grupo de amida (N-H) y el átomo de oxígeno de un grupo carbonilo (C =O) .

Aquí hay un desglose:

* Alpha-Helix: Los enlaces de hidrógeno se forman entre el oxígeno carbonilo de un residuo de aminoácidos y la amida hidrógeno del residuo de aminoácidos cuatro posiciones en la cadena. Esto crea una estructura helicoidal.

* beta-sheet: Los enlaces de hidrógeno se forman entre el carbonilo oxígenos y los hidrógenos de amida de las cadenas de polipéptidos adyacentes que funcionan de manera paralela o antiparalela, lo que resulta en una estructura similar a una lámina.

Si bien los enlaces de hidrógeno son la fuerza impulsora principal para la estructura secundaria, otras interacciones también pueden contribuir, como:

* Interacciones iónicas: Estos ocurren entre las cadenas laterales de aminoácidos cargadas.

* Interacciones hidrofóbicas: Estos ocurren entre las cadenas laterales de aminoácidos no polares, empujándolas juntas y lejos del agua.

* Van der Waals Forces: Estas son atracciones débiles entre las moléculas, pero pueden contribuir colectivamente a la estabilidad de las estructuras secundarias.

Es importante tener en cuenta que estas interacciones son más débiles que los enlaces covalentes, pero aún son cruciales para mantener la forma específica y la estabilidad de la estructura secundaria de la proteína.