He aquí por qué:
* Especificidad: Las enzimas son altamente específicas. Su sitio activo es como un bloqueo que solo se ajusta a una clave específica (el sustrato). Esto permite un control preciso de las reacciones bioquímicas en la célula.
* ANINGURA: El sustrato se une al sitio activo de la enzima a través de interacciones no covalentes, formando un complejo enzimático-sustrato.
* Catálisis: La enzima facilita la reacción química al reducir la energía de activación, convirtiendo el sustrato en un producto.
* Release: Una vez que se completa la reacción, el producto se libera del sitio activo y la enzima es libre de unir otra molécula de sustrato.
Mientras que una enzima puede reaccionar con múltiples moléculas de mismo sustrato simultáneamente, no puede reaccionar con diferentes moléculas de sustrato al mismo tiempo.
Sin embargo, hay algunas excepciones a esta regla:
* complejos de enzima múltiple: Algunas enzimas funcionan juntas en complejos, con un producto de una enzima que sirve como sustrato para la próxima enzima. Esto permite que ocurra una serie de reacciones de manera coordinada.
* Enzimas multi sustrato: Algunas enzimas requieren múltiples sustratos para unirse antes de que puedan catalizar una reacción. Estas enzimas a menudo tienen múltiples sitios activos, cada uno específico para un sustrato diferente.
En general, las enzimas son catalizadores altamente específicos que generalmente reaccionan con solo un sustrato a la vez. Esta especificidad es crucial para mantener el funcionamiento adecuado de los procesos biológicos.
