Las enzimas son críticas para toda la vida porque catalizan reacciones químicas que de otra forma tendrían lugar muy lentamente para mantener la vida. Es importante destacar que las velocidades a las que las enzimas pueden catalizar sus reacciones objetivo y la capacidad de las enzimas para mantener su estructura dependen en gran medida de la temperatura. Como resultado, la congelación y la ebullición pueden tener efectos significativos en la actividad enzimática.
TL; DR (demasiado tiempo; no se leyó)
La ebullición descompone las enzimas para que ya no funcionen. Por debajo del punto de congelación, la cristalización impide que las enzimas funcionen.
El movimiento molecular y el papel de la temperatura
Para comprender cómo la congelación afecta la actividad enzimática, primero es necesario comprender el efecto de la temperatura en las moléculas que están Los sustratos para la catálisis enzimática. Dentro de las células, las moléculas de sustrato están en constante movimiento aleatorio, conocido como movimiento browniano, como resultado de colisiones entre las moléculas de sustrato y las moléculas de agua individuales. A medida que aumenta la temperatura, la velocidad de este movimiento molecular aleatorio también aumenta, ya que las moléculas tienen más energía vibratoria a temperaturas más altas. El movimiento más rápido aumenta la frecuencia de colisiones aleatorias entre moléculas y enzimas, lo cual es importante para la actividad enzimática, ya que las enzimas dependen de las moléculas de sustrato que chocan contra ellas antes de que pueda ocurrir una reacción. p> A temperaturas muy frías, predomina el efecto opuesto: las moléculas se mueven más lentamente, lo que reduce la frecuencia de las colisiones enzima-sustrato y, por lo tanto, disminuye la actividad enzimática. En el punto de congelación, el movimiento molecular disminuye drásticamente a medida que se produce la formación de sólidos y las moléculas se bloquean en formaciones cristalinas rígidas. Dentro de estos cristales sólidos, las moléculas tienen mucha menos libertad de movimiento en comparación con las mismas moléculas en una disposición líquida. Como resultado, las colisiones entre sustrato y enzima son extremadamente raras una vez que se produce la congelación y la actividad enzimática es casi cero por debajo de la congelación. límite al cual las enzimas pueden continuar funcionando. Para entender por qué este es el caso, se debe considerar la estructura y función de las enzimas. Las enzimas son proteínas, formadas por aminoácidos individuales unidos en una estructura tridimensional por enlaces químicos entre aminoácidos. Esta estructura tridimensional es crítica para la actividad enzimática, ya que las enzimas están estructuradas para formar un "ajuste" físico alrededor de sus sustratos.
Ebullición y desnaturalización
A temperaturas alrededor de la ebullición, los enlaces químicos que mantienen unidos La estructura de las enzimas comienza a descomponerse. La pérdida resultante de la estructura tridimensional hace que las enzimas ya no se ajusten a sus moléculas de sustrato objetivo, y las enzimas dejan de funcionar por completo. Esta pérdida de estructura, conocida como desnaturalización, es irreversible: una vez que las enzimas se calientan tanto que los enlaces químicos que las mantienen juntas se rompen, no se formarán espontáneamente nuevamente si las temperaturas disminuyen. Esto es diferente a la congelación, que no afecta la estructura de la enzima: si las temperaturas aumentan después de la congelación, se restablecerá la actividad enzimática.
