Las enzimas son fundamentales para toda la vida porque catalizan reacciones químicas que de otro modo se producirían demasiado lentamente para sustentar la vida. Es importante destacar que las tasas a las que las enzimas son capaces de catalizar sus reacciones diana y la capacidad de las enzimas para mantener su estructura dependen en gran medida de la temperatura. Como resultado, la congelación y la ebullición pueden tener efectos significativos en la actividad de la enzima.

TL; DR (Demasiado larga; No se leyó)

La ebullición descompone las enzimas para que dejen de funcionar. Por debajo del punto de congelación, la cristalización impide que funcionen las enzimas.

Movimiento molecular y función de la temperatura

Para comprender cómo la congelación afecta la actividad enzimática, primero es necesario comprender el efecto de la temperatura en el moléculas que son los sustratos de la catálisis enzimática. Dentro de las células, las moléculas del sustrato están en constante movimiento aleatorio, conocido como movimiento browniano, como resultado de las colisiones entre las moléculas del sustrato y las moléculas de agua individuales. A medida que la temperatura aumenta, la velocidad de este movimiento molecular aleatorio aumenta también, ya que las moléculas tienen más energía vibratoria a temperaturas más altas. El movimiento más rápido aumenta la frecuencia de colisiones aleatorias entre moléculas y enzimas, lo cual es importante para la actividad enzimática ya que las enzimas dependen de que sus moléculas de sustrato colisionen contra ellas antes de que se produzca una reacción.

Efecto de la congelación en la actividad enzimática

A temperaturas muy frías, el efecto opuesto domina: las moléculas se mueven más lentamente, reduciendo la frecuencia de las colisiones enzima-sustrato y, por lo tanto, disminuyendo la actividad de la enzima. En el punto de congelación, el movimiento molecular disminuye drásticamente a medida que ocurre la formación de sólidos y las moléculas se bloquean en formaciones cristalinas rígidas. Dentro de estos cristales sólidos, las moléculas tienen mucha menos libertad de movimiento en comparación con las mismas moléculas en una disposición líquida. Como resultado, las colisiones enzima-sustrato son extremadamente raras una vez que ocurre la congelación y la actividad de la enzima es casi cero por debajo del punto de congelación.

Estructura enzimática

Aunque el aumento de la temperatura da como resultado tasas más altas de actividad enzimática, un límite de temperatura superior a la cual las enzimas pueden continuar funcionando. Para entender por qué este es el caso, se debe considerar la estructura y función de las enzimas. Las enzimas son proteínas, formadas por aminoácidos individuales que se mantienen unidos en una estructura tridimensional mediante enlaces químicos entre aminoácidos. Esta estructura tridimensional es crítica para la actividad enzimática, ya que las enzimas están estructuradas para formar un "ajuste" físico alrededor de sus sustratos.

Ebullición y desnaturalización

A temperaturas cercanas a la ebullición, los enlaces químicos que mantener unida la estructura de las enzimas comienzan a descomponerse. La pérdida resultante de la estructura tridimensional hace que las enzimas ya no se ajusten a sus moléculas de sustrato diana, y las enzimas dejan de funcionar por completo. Esta pérdida de estructura, conocida como desnaturalización, es irreversible: una vez que las enzimas se calientan tanto que los enlaces químicos que las mantienen juntas se rompen, no se formarán espontáneamente de nuevo si las temperaturas disminuyen. Esto es diferente de la congelación, que no afecta la estructura de la enzima: si las temperaturas aumentan después de la congelación, se restaurará la actividad de la enzima.