Considere por un momento un árbol meciéndose con el viento. ¿Cuánto tiempo tarda el movimiento de una ramita en llegar al tronco del árbol? ¿Cómo se transmite realmente este movimiento a través del árbol? Investigadores de la Universidad de Friburgo están trasladando este tipo de preguntas al análisis de proteínas, que son la maquinaria molecular de las células.

Un equipo de investigadores dirigido por el Prof.Dr. Thorsten Hugel del Instituto de Química Física, y el Dr. Steffen Wolf y el Prof. Dr. Gerhard Stock del Instituto de Física están investigando cómo las señales que causan cambios estructurales en las proteínas viajan de un sitio a otro. También están tratando de determinar qué tan rápido se llevan a cabo estos mecanismos. Hasta ahora, los investigadores no han podido analizar la tasa precisa de transferencia de señal porque implica muchas escalas de tiempo, que van desde nanosegundos hasta segundos. Los investigadores de Friburgo, sin embargo, ahora han logrado tal resolución mediante la combinación de varios experimentos, simulaciones, y estudios teóricos. Publican sus resultados en la revista científica. Ciencia química .

En contraste con los árboles, los movimientos de la proteína analizada en el estudio, Hsp90, se desarrollan en escalas de tiempo logarítmicas. Cada gran movimiento tarda unas diez veces más que el pequeño, movimientos individuales que componen el mayor. Wolf explica, "Por ejemplo, una ramita se mueve en una escala de tiempo de segundos; la rama con diez segundos; y el tronco con 100 segundos ". El uso de una combinación de métodos experimentales y teóricos de última generación permitió a los investigadores monitorear la comunicación alostérica, en otras palabras, para mostrar cómo un proceso de reacción en Hsp90 alteró un sitio de unión a proteínas remoto. Según Stock, el equipo descubrió la jerarquía de la dinámica en la que se desarrolla este proceso alostérico, que incluyen escalas de tiempo de nanosegundos a milisegundos y escalas de longitud desde picómetros hasta varios nanómetros.

Qué es más, el proceso de reacción en Hsp90 está acoplado con un cambio estructural en el único aminoácido Arg380. Arg380 luego transmite información estructural a un subdominio de la proteína, y ultimamente, lo pasa a la proteína en su conjunto. El cambio resultante en la estructura cierra un sitio de unión central de la proteína, lo que le permite cumplir nuevas funciones. Los investigadores de la Universidad de Friburgo sospechan que mecanismos jerárquicos similares como el demostrado en la proteína Hsp90 también son de fundamental importancia en la transferencia de señales dentro de otras proteínas. Hugel dice que esto podría ser útil para usar medicamentos para controlar las proteínas.