La capacidad de algunas moléculas, como moléculas grasas o aceitosas, repeler el agua se conoce como hidrofobicidad. Lo contrario, agua atrayendo, es hidrofilicidad. La fuerza hidrofóbica que mantiene a raya las moléculas de agua es una de las interacciones químicas más fundamentales, pero no se trata solo de por qué el aceite y el agua no se mezclan, se encuentra en el corazón de cómo las proteínas, la maquinaria molecular de nuestras células se pliega en su forma activa y, de hecho, cómo funcionan para mantenernos vivos a nosotros y a todos los demás seres vivos.

Investigación publicada en el Revista internacional de biología computacional y diseño de fármacos , ha investigado las propiedades de dos tipos de grupos hidrofóbicos en seis tipos específicos de proteínas, los catalizadores biológicos conocidos como enzimas. Anindita Roy Chowdhury (Chakravarty) de la Universidad GD Goenka, en Haryana y sus colegas H.G. Nagendra del Instituto de Tecnología Sir M Visvesvaraya, en Bangalore, y Sello de Alpana de la Universidad de Kalyani, en Bengala Occidental, India, Explique cómo las propiedades hidrófobas de los grupos alifáticos y aromáticos en los aminoácidos que forman una cadena de proteínas permiten que la cadena se retuerza y ​​se pliegue sobre sí misma para formar su estructura activa. Grupos alifáticos, o residuos, son esencialmente cadenas de átomos de carbono e hidrógeno, mientras que los grupos aromáticos son comúnmente anillos de átomos de carbono e hidrógeno unidos a la estructura de aminoácidos.

Los investigadores habían identificado previamente los residuos aromáticos y alifáticos que más y menos contribuyen al carácter hidrófobo en seis clases de enzimas. En el trabajo actual, han examinado las contribuciones relativas a la hidrofobicidad de los diferentes aminoácidos hidrofóbicos tanto en categorías aromáticas como alifáticas.

Han descubierto que existe una relación inversa entre residuos de fuerza hidrófoba similar tanto en categorías aromáticas como alifáticas. Entonces, por ejemplo, la presencia de un aminoácido como el triptófano que contiene un grupo aromático tiene el efecto inverso de uno como la fenilalanina. Se encuentra una relación similar en pares de aminoácidos con cadenas laterales alifáticas, como isoleucina y leucina. Leucina isoleucina, y fenilalanina son esenciales para crear un hidrofóbico, no polar medio ambiente en el núcleo de una enzima que tiene que unirse a moléculas no polares.

"Es probable que este análisis proporcione información para un análisis más preciso de la molécula de la enzima, "escribe el equipo.