Las hidrogenasas son muy sensibles al oxígeno. Por lo tanto, los experimentos con las enzimas deben realizarse en un entorno cerrado. Crédito:RUB, Marquard
Se espera que los nuevos hallazgos ayuden a proteger las enzimas productoras de hidrógeno del oxígeno nocivo, lo cual es interesante para aplicaciones biotecnológicas.
Ciertas enzimas tales como hidrogenasas productoras de hidrógeno, son inestables en presencia de oxígeno. Los investigadores de la Ruhr-Universität Bochum (RUB) han identificado las razones a nivel atómico. Describen sus resultados en el Revista de la Sociedad Química Estadounidense ( JACS ), publicado en línea el 14 de octubre de 2019.
Los experimentos fueron llevados a cabo conjuntamente por tres grupos de RUB:el grupo de investigación de fotobiotecnología estuvo representado por el Dr. Julian Esselborn, hoy en la Universidad de California, San Diego -, El profesor Thomas Happe y la Dra. Leonie Kertess. El equipo colaboró con el profesor Eckhard Hofmann del Grupo de Cristalografía de Proteínas y el Dr. Ulf-Peter Apfel de la Cátedra de Química Inorgánica I.
La cooperación interdisciplinaria en la interfaz entre biología, La química y la física se integraron en el Clúster de Excelencia de Solvatación de Ruhr Explores, Resolv para abreviar, y el Grupo de formación en investigación sobre conversión de sustratos microbianos, Micon para abreviar.
Cambios estructurales debido al oxígeno.
Los investigadores analizaron una hidrogenasa de la bacteria. Clostridium pasteurianum . El aspecto único de esta clase de enzimas es que su estructura consta de seis átomos de hierro y seis de azufre. El llamado cofactor constituye el núcleo de la proteína, donde tiene lugar la producción real de hidrógeno.
Dado que Julian Esselborn trabaja en la Universidad de California, los investigadores de Bochum, Eckhard Hofmann (izquierda) y Thomas Happe (derecha) intercambian información con él a través de un chat de video. Crédito:Privat
Los investigadores almacenaron varias muestras de la enzima con oxígeno durante diferentes períodos de tiempo. Luego utilizaron el análisis de la estructura de rayos X para estudiar cómo había cambiado la estructura tridimensional de las proteínas. "Este método es muy complejo y complicado, pero nos ayudó a rastrear el proceso destructivo a nivel atómico, "dice Julian Esselborn.
La incubación con oxígeno solo alteró los átomos individuales de la enzima, a saber, ciertos átomos de hierro del cofactor. Esto condujo gradualmente a la desintegración de todo el centro activo. Al comprender qué átomos de hierro se ven particularmente afectados, los investigadores esperan poder proteger mejor las proteínas biotecnológicamente interesantes contra el oxígeno en el futuro.
