En el Journal of the American Chemical Society, Investigadores de la Universidad Tecnológica de Graz y la Universidad de Viena presentan un nuevo método para la producción de proteínas lipídicas. En comparación con los métodos establecidos, este método impresiona por su simplicidad en la implementación y su flexibilidad en la aplicación. Crédito:TU Graz / ORGC
Algunas de las proteínas del cuerpo no solo están compuestas por aminoácidos, también están 'decoradas' con cadenas lipídicas, que influyen significativamente en las funciones biológicas de la proteína. Un ejemplo es la proteína Ras, que juega un papel en el desarrollo de muchos tipos de cánceres y solo es activo y causante de cáncer si es capaz de unirse a la membrana celular con la ayuda de un 'ancla lipídica'.
La investigación fundamental como base del progreso médico
Obtener una mejor comprensión de estos procesos en el cuerpo humano puede acelerar enormemente el desarrollo de nuevos medicamentos y terapias contra el cáncer. Sin embargo, los métodos de investigación empleados hasta ahora han demostrado ser muy costosos y llevar mucho tiempo. Rolf Breinbauer del Instituto de Química Orgánica de TU Graz y Christian Becker del Instituto de Química Biológica de la Universidad de Viena han ideado un método mucho más simple y directo para introducir lípidos en las proteínas. que publicaron recientemente en el Revista de la Sociedad Química Estadounidense ( JACS ).
Un metal noble para la modificación de proteínas.
Los investigadores utilizaron el paladio, un metal noble, como catalizador para unir lípidos a las proteínas. BIPHEPHOS un tipo de ligando, juega un papel crucial en el proceso, explica Breinbauer. “Probamos un total de 50 ligandos diferentes. BIPHEPHOS era una especie de 'eslabón perdido'. Tiene la selectividad necesaria para que el paladio facilite la lipidación del aminoácido sulfuroso cisteína ".
El químico de proteínas Christian Becker aplicó lo que habían aprendido a las proteínas, con resultados igualmente exitosos. "La extraordinaria selectividad del nuevo catalizador y la robusta reacción facilitan la rápida modificación de numerosos péptidos y proteínas que contienen cisteína para su uso en la investigación biomédica".
Junto con sus grupos de trabajo, Rolf Breinbauer (Instituto de Química Orgánica de TU Graz, izquierda) y Christian Becker (Instituto de Química Biológica de la Universidad de Viena) son los responsables del éxito de la investigación. Crédito:Universidad de Viena / Instituto de Química Biológica
Aplicación médica
Decorar las proteínas con productos farmacéuticos y otras moléculas para una entrega dirigida al cuerpo y para mantenerlas activas es un enfoque comúnmente utilizado en la medicina actual. El método desarrollado por Breinbauer y Becker ahora podría usarse para introducir de manera precisa y eficiente tales moléculas en proteínas. Breinbauer confía en que pronto se adoptará su método porque "los reactivos que utilizamos son muy fáciles de fabricar o se pueden comprar".
