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    Investigadores avanzan en la comprensión de la enzima vital

    Douglas Rees (izquierda) y Garnet Chan (derecha). Crédito:Caltech

    Nitrogenasas, las enzimas responsables de convertir el nitrógeno atmosférico en los compuestos a base de nitrógeno utilizados por los seres vivos, han sido un foco importante de la investigación química durante décadas debido al papel fundamental que desempeñan los fertilizantes nitrogenados en la alimentación de la creciente población del planeta.

    Dos investigadores de Caltech han estado a la vanguardia de los estudios de la estructura molecular de estas importantes enzimas:Douglas Rees y Garnet Chan.

    Rees, Profesor de Química Roscoe Gilkey Dickinson de Caltech, investigador del Instituto Médico Howard Hughes, y decano de estudios de posgrado, es uno de los pioneros de esta investigación. En 1992, Rees publicó el primer artículo que describe la estructura de una enzima nitrogenasa. Desde entonces, su laboratorio ha continuado investigando la estructura y el comportamiento de estas moléculas. En reconocimiento a su trabajo, la Real Academia Sueca de Ciencias nombró en septiembre a Rees como uno de los ganadores del Premio Gregori Aminoff de este año. El premio se otorga anualmente a los investigadores por sus logros en el campo de la cristalografía.

    "El mecanismo de fijación biológica de nitrógeno ha intrigado a los químicos durante más de un siglo, "Dice Rees." Mi grupo ha abordado esta cuestión determinando las estructuras cristalinas de rayos X de las proteínas nitrogenasas que catalizan la conversión del dinitrógeno atmosférico en amoniaco en condiciones fisiológicas. Gracias a los esfuerzos de un grupo notable de estudiantes graduados y becarios postdoctorales, en una colaboración continua con mi ex asesor postdoctoral, James Howard, hemos podido definir la arquitectura molecular de la nitrogenasa con exquisito detalle, con especial atención a los metaloclusters inusuales que proporcionan el sitio activo para esta reacción ".

    Chan, Profesor Bren de Química de Caltech, también ha estado investigando la estructura de las nitrogenasas, utilizando métodos computacionales que ofrecen información complementaria a los estudios de Rees. La especialidad de Chan es la química cuántica, un campo que intenta explicar las propiedades químicas a través de los principios de la mecánica cuántica.

    Este mes, Chan y sus compañeros de trabajo publicaron un nuevo artículo sobre nitrogenasa en Química de la naturaleza . En ese papel describen la estructura electrónica (la disposición de los electrones) de los llamados grupos P que se encuentran en las enzimas nitrogenasas, según lo determinado a través de simulaciones por computadora. Los grupos P son regiones dentro de la enzima que constan de varios átomos de hierro y azufre unidos entre sí. Son responsables de parte del proceso químico que convierte el gas nitrógeno en compuestos nitrogenados como el amoníaco, o fijación de nitrógeno.

    Determinar cómo se organizan los electrones en estos grupos P ayudaría a los investigadores a comprender mejor el mecanismo que subyace a la fijación de nitrógeno. pero estos arreglos han resultado difíciles de estudiar. El trabajo de Chan se basa en nuevas técnicas computacionales desarrolladas en su laboratorio basadas en las ideas de la teoría de la información cuántica.

    "Sin los estudios seminales de Doug, no sabríamos cómo están organizados los átomos en el cúmulo P, "Chan dice". Pero con el conocimiento de estas posiciones, ahora podemos usar la mecánica cuántica teórica para visualizar dónde están los electrones, agregando un nuevo capítulo a esta historia en curso ".

    Papel de Chan, noble, "Paisaje electrónico del grupo P de nitrogenasa, revelado a través de simulaciones cuánticas de función de onda de muchos electrones, "aparece en la edición del 30 de septiembre de Química de la naturaleza .


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