¿Por qué los hilos de seda livianos de las arañas de tela son más resistentes que la mayoría de los otros materiales? Los científicos de las universidades de Würzburg y Mainz se unieron para encontrar respuestas a esta pregunta. Pudieron demostrar que el aminoácido natural metionina proporciona plasticidad a un dominio de proteína, que es una parte constitutiva de la seda de araña. Esta plasticidad aumenta sustancialmente la fuerza de unión entre los dominios individuales. Los científicos han publicado sus hallazgos en la edición actual de Comunicaciones de la naturaleza .

Material con muchas aplicaciones

El estudio está dirigido por el Dr. Hannes Neuweiler, profesor y líder de grupo en el Departamento de Biotecnología y Biofísica de la Universidad de Würzburg. Ha estado estudiando las proteínas de la seda de araña durante muchos años, o más precisamente sus propiedades moleculares. "La seda de araña es uno de los materiales más resistentes que se encuentran en la naturaleza. Es más resistente en peso que las fibras de alta tecnología como el Kevlar o el carbono, ", Dice Neuweiler. La combinación única de dureza y elasticidad lo hace muy atractivo para la industria. Ya sea en la aviación, la industria textil o la medicina, Las aplicaciones potenciales de este material excepcional son numerosas.

Aunque la seda de araña sintética ya se está produciendo a escala industrial y se utiliza en varios productos, todavía no es capaz de imitar las excelentes propiedades mecánicas del plano natural. Los últimos hallazgos de los investigadores en Würzburg podrían contribuir a eliminar las deficiencias.

Un aminoácido infravalorado

"Hemos descubierto que las arañas web utilizan un aminoácido en particular, llamado metionina, para conectar estrechamente las proteínas de la seda de una manera previamente desconocida, "Neuweiler describe el resultado central del estudio. En el trasfondo:toda la vida se basa en proteínas. La naturaleza se basa en un conjunto limitado de 20 aminoácidos diferentes para construir todas las proteínas, que participan críticamente en casi todas las tareas de un organismo vivo. Después de sintetizarse como cadenas lineales de aminoácidos, la mayoría de las proteínas se pliegan en muy ordenados, estructuras tridimensionales.

Los aminoácidos naturales se pueden dividir aproximadamente en dos grupos según las propiedades de sus cadenas laterales. Las denominadas cadenas laterales hidrófobas tienen una baja solubilidad en agua. A menudo se encuentran en el núcleo de una proteína y estabilizan el estado plegado. Hidrofílico, o soluble en agua, las cadenas laterales tienden a estar en la superficie de la proteína, donde son responsables de una variedad casi ilimitada de funciones. La metionina pertenece al grupo de los aminoácidos hidrófobos. Pero es raro en la mayoría de las proteínas. "Hasta la fecha, Los biólogos moleculares y los científicos de proteínas han prestado poca atención a este aminoácido. En las proteínas, se cree que la cadena lateral de la metionina tiene poca importancia funcional, "Dice Neuweiler.

Mejora sustancial de la función.

Esta vista puede cambiar ahora. Se sabe que la cadena lateral de la metionina es excepcionalmente flexible en comparación con las cadenas laterales de los otros 19 aminoácidos naturales. Neuweiler y su equipo pudieron demostrar ahora que las arañas aprovechan esta propiedad colocando grandes cantidades de metionina en el núcleo de los dominios amino terminales de sus proteínas de seda. Aquí el aminoácido transfiere su flexibilidad a toda la estructura del dominio, lo que lo hace dúctil.

Las proteínas se ven tradicionalmente como cuerpos rígidos. Investigaciones más recientes, sin embargo, destaca la importancia de la dinámica de las proteínas para su función. "Como una llave moldeable que adapta su forma a la cerradura, los dominios de las proteínas de la seda cambian de forma para conectarse estrechamente entre sí, "Neuweiler describe el proceso. Este efecto mejora sustancialmente la fuerza de unión entre los dominios terminales. La metionina en el núcleo hidrofóbico de una proteína maleabiliza la estructura, que puede mejorar drásticamente la función.

De la investigación básica a la ciencia aplicada

El Dr. Neuweiler y sus colegas están realizando investigaciones básicas en sus laboratorios. "Nuestro trabajo tiene como objetivo hacer contribuciones fundamentales para comprender la relación entre estructura, dinámica y función de las proteínas, ", dice el científico. Al mismo tiempo, espera que estos nuevos hallazgos tengan implicaciones en el campo del diseño y desarrollo de nuevas proteínas, así como en la ciencia de los materiales.

Él cree que es concebible incorporar metionina en el núcleo de las proteínas, como hacen las arañas web, para mejorar sus funciones o incluso crear nuevas funciones. En opinión de Neuweiler, La ciencia de los materiales probablemente se beneficiará del descubrimiento de que la metionina en las proteínas de la seda genera interacciones estrechas en la seda de araña. Modificando artificialmente el contenido de metionina de los dominios de la proteína de la seda, puede ser posible controlar las propiedades mecánicas del material sintético.

Neuweiler y su equipo planean realizar estudios comparativos sobre el efecto de la metionina en proteínas de seda de otras especies de arañas y glándulas de seda. Es más, quieren incorporar metionina en proteínas de otros organismos para modificar y posiblemente mejorar sus funciones.