Un equipo de químicos de la Universidad de California en San Diego llevó a cabo una investigación revolucionaria para la ciencia de los materiales, un campo para el que la química proporciona con frecuencia información sobre la estructura y composición de los materiales. así como los procesos para su elaboración y uso. Su objetivo es crear nuevos materiales, desde metales y caucho hasta revestimientos y cristales.
Los investigadores del Departamento de Química y Bioquímica lograron este objetivo al mezclar materiales poco probables para crear una nueva forma híbrida de materia cristalina que podría cambiar la práctica de la ciencia de los materiales. Los resultados, publicado en Naturaleza , presentan beneficios potenciales para la medicina y la industria farmacéutica.
Ling Zhang, Jake Bailey y Rohit Subramanian, todos los Ph.D. candidatos que estudian con el profesor Akif Tezcan, cristales de proteína combinados con polímeros sintéticos para crear los nuevos materiales híbridos.
"La integración química de dos sustancias tan dispares da lugar a una nueva forma de materia que elude por completo la limitación fundamental de que las sustancias ordenadas son frágiles e inflexibles, y los materiales flexibles están desprovistos de orden, "explicó Tezcan, que opera Tezcan Lab en UC San Diego.
Los cristales son conjuntos de átomos o moléculas que se ordenan periódicamente en un espacio tridimensional a través de interacciones específicas. Debido a que estas interacciones mantienen a los componentes vecinos en una disposición única, cristales, como granos de sal, por ejemplo, no se puede flexionar ni expandir. En lugar de, si es golpeado por una fuerza contundente, se rompen en pedazos que no pueden volver a unirse. Los investigadores eludieron estas limitaciones fundamentales al infundir cristales de proteínas con una red de polímeros de hidrogel, que son esencialmente flexibles, cadenas pegajosas que forman un molde con memoria de forma alrededor de las moléculas de proteína. Este molde permite que los cristales de proteína se curen a sí mismos cuando se agrietan, así como expandirse (a veces hasta en un 500 por ciento en volumen) y contraerse sin perder su cristalinidad. De hecho, Los investigadores de UC San Diego observaron que en algunos casos el orden de las moléculas de proteína a nivel atómico aumentaba con la expansión y contracción. El orden aumentado permitió a los investigadores utilizar la radiación de rayos X para obtener estructuras de mayor resolución que las jamás observadas para una proteína llamada ferritina (producida en una variedad de organismos para almacenar hierro).
Según Tezcan, estos resultados son prometedores para el uso de la estrategia en general para mejorar la cristalografía de rayos X de proteínas, el método predominante para examinar las estructuras y funciones atómicas. Los híbridos de hidrogel de cristal también proporcionan un modelo para fabricar materiales resistentes y resistentes a la vez que pueden resistir la fractura. Y lo que es más, la capacidad de estos materiales para expandirse y contraerse quizás pueda usarse para almacenar de manera segura grandes agentes biológicos como anticuerpos y ácidos nucleicos, y luego liberarlos en lugares deseados del cuerpo con fines terapéuticos.
"Estos materiales combinan de forma única el orden estructural y la periodicidad de los cristales moleculares, la adaptabilidad y las propiedades mecánicas ajustables de los polímeros sintéticos, y la versatilidad química de los componentes básicos de las proteínas, ", dijo Tezcan." La parte más agradable de este trabajo fue cómo combinó diferentes disciplinas y técnicas de formas imprevistas para crear nuevas direcciones de investigación ".
