Los bioquímicos han hecho un descubrimiento que arroja luz sobre la maquinaria molecular que permite que algunas células, como las células inmunes o incluso las células cancerosas malignas en humanos, para moverse a través de tejidos como órganos, piel o huesos.

La obra, realizado en el laboratorio de Brad Nolen de la Universidad de Oregon, profesor del Departamento de Química y Bioquímica, fue descrito en un artículo en la edición del 13 de febrero de la procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias .

Los investigadores examinaron una proteína fibrosa parecida a una cuerda en las células llamada actina, que crece y se ramifica como lo hacen las ramas de los árboles. Cuando crecen las ramas de actina, empujan la membrana celular y crean protuberancias en forma de brazos. Estos brazos pueden hacer avanzar una célula inmunitaria, permitiéndole perseguir invasores extranjeros y envolverlos y tragarlos.

Nolen y sus colegas observaron el complejo relacionado con la actina, Arp2 / 3, un gran ensamblaje de proteínas que se requiere para que la actina se ramifique. Cuando Arp2 / 3 se asienta sobre actina, promueve la formación de una nueva rama en ese sitio.

Este complejo Arp2 / 3 es fundamental para la motilidad celular (la capacidad de moverse y realizar innumerables funciones) y para iniciar la construcción de una red de filamentos conocida como citoesqueleto de actina que proporciona soporte estructural a las células.

Los investigadores identificaron dos ubicaciones en Arp2 / 3 donde una proteína activadora lo toca. Esta proteína activadora reside en la membrana y puede detectar cuándo la célula necesita arrastrarse o engullir un agente extraño. Luego desencadena la respuesta de ramificación dentro de la celda al tocar Arp2 / 3.

Para encontrar las ubicaciones precisas donde la proteína activadora se encuentra con Arp2 / 3, el equipo de investigación extrajo Arp2 / 3 y la proteína activadora de las células, mezclarlos juntos, y utilizó un método especial que marca químicamente las dos proteínas en los sitios donde se tocan. En colaboración con investigadores de la Universidad de Washington, el equipo se centró en la ubicación de esas marcas utilizando una técnica llamada espectrometría de masas.

"Lo que descubrimos fue emocionante porque saber con precisión cómo se une la proteína activadora al complejo Arp2 / 3 es el primer paso para comprender cómo activa su actividad de ramificación, "Dijo Nolen.

Comprender cómo se activa esta actividad de ramificación en las células malignas podría ser aplicable en el desarrollo de nuevos medicamentos para atacar el cáncer, dijeron los investigadores. En algunos estados de enfermedad, incluyendo infecciones virales como el VIH y el cáncer, las células pueden perder el control de su citoesqueleto de actina.

Por ejemplo, Nolen dijo, un fármaco que bloquea el sitio en Arp2 / 3 donde toca la proteína activadora evitaría la ramificación de la actina. Eso podría evitar que las células tumorales se arrastren, o metástasis.

Las empresas farmacéuticas utilizaron enfoques similares para desarrollar paclitaxel, un medicamento contra el cáncer que se dirige a otra proteína formadora de filamentos llamada tubulina. Nolen y sus colegas dijeron que sus hallazgos eventualmente podrían conducir a nuevas oportunidades para mejorar la salud humana al expandir el arsenal de medicamentos para combatir enfermedades.