Dos potentes antibacterianos que se encuentran en los peces hacen su trabajo sucio de formas inesperadas, informe de los químicos y colegas de la UConn en un documento aceptado por el Diario FEBS . La investigación podría señalar el camino hacia clases de antibióticos completamente nuevas.
Los peces sufren de infecciones bacterianas al igual que los humanos. Es un problema especialmente difícil para los peces de piscifactoría, que viven en lugares cerrados donde la enfermedad se puede propagar rápidamente. Los piscicultores saben que agregar sulfato de cobre al agua reduce las enfermedades bacterianas, pero no han entendido por qué. Ahora, Un equipo dirigido por químicos de UConn ha descubierto que los peces producen péptidos antibacterianos que se unen al cobre y lo utilizan como arma para matar bacterias.
Los péptidos son moléculas pequeñas, hecho del mismo material que las proteínas pero mucho más corto. Los biólogos sabían que estos péptidos de pescado, llamado piscidin-1 y piscidin-3, eran antibacterianos. Pero hizo falta un químico para averiguar la conexión del cobre.
"Estábamos interesados en estos péptidos porque se encuentran en varias especies diferentes de peces, "incluyendo tilapia y lubina rayada, dice el químico de UConn Alfredo Angeles-Boza. "Y notamos que los péptidos tienen un motivo de unión al cobre, "es decir, un patrón químico que se sabe que se adhiere al cobre en otros sistemas biológicos.
Entonces, el equipo probó la dependencia de los péptidos del cobre:primero agregaron los péptidos a las colonias de bacterias E. coli cultivadas en el laboratorio. La bacteria murió en cuestión de horas. Luego cultivaron colonias de E. coli en un especial, entorno limitado por el cobre. Cuando agregaron los péptidos a las bacterias empobrecidas en cobre, los péptidos no fueron tan efectivos para matar. Esta fue una prueba clara de que el cobre era necesario para que los péptidos funcionen.
Una vez que probaron que los péptidos usaban cobre, probaron cada péptido por separado para ver su modo de acción. Aunque los dos péptidos parecían similares químicamente, y en ambos casos utilizaron cobre, tenían modos de ataque totalmente diferentes. La piscidina-1 atravesó la membrana celular externa de la bacteria, mientras que la piscidina-3 revuelve el ADN de la bacteria.
Angeles-Boza dice que él y su colaboradora Myriam Cotten del College of William and Mary se sorprendieron:"Los dos péptidos tienen una estructura muy similar pero se comportan de maneras muy diferentes. Es ventajoso para los peces, porque los dos péptidos se dirigen a diferentes microbios. La naturaleza hizo un cambio mínimo pero hace una gran diferencia ".
Además de matar las bacterias directamente, piscidin-3 tiene una capacidad única para atacar formas de bacterias impermeables a los antibióticos tradicionales. Por ejemplo, ciertos tipos de bacterias producen "células persistentes" que se apagan e hibernan cuando las condiciones se vuelven hostiles. Esto lo protege de la mayoría de los antibióticos tradicionales, que se basan en interrumpir la maquinaria metabólica de una célula bacteriana. Pero la piscidina-3 puede infiltrarse en la célula y destruir su ADN, incluso cuando la célula hiberna. La piscidina-3 también puede cortar biopelículas, redes pegajosas de bacterias que tienden a formarse en los catéteres, implantes médicos, los pulmones de los que padecen fibrosis quística, y en infecciones crónicas del oído, por nombrar solo algunos ejemplos comunes.
Los investigadores ahora están buscando más ejemplos de péptidos antibacterianos. Hasta aquí, Angeles-Boza ha encontrado más de 65 péptidos diferentes que se unen al cobre, en humanos y otros mamíferos, así como en peces. Cuantos más ejemplos encuentren, Cuantas más pistas tengan los químicos farmacéuticos para diseñar nuevos antibióticos con el mismo motivo.
