1. Secuencia de aminoácidos (estructura primaria): Este es el bloque de construcción fundamental. El orden específico de los aminoácidos en una cadena de polipéptidos dicta todos los niveles estructurales posteriores. Cada aminoácido tiene propiedades únicas (tamaño, carga, hidrofobicidad) que influyen en las interacciones y el plegamiento.
2. Enlace de hidrógeno: Una interacción clave entre las cadenas laterales de aminoácidos y la columna vertebral del péptido. Estos enlaces ayudan a estabilizar estructuras secundarias como hélices alfa y hojas beta.
3. Interacciones hidrofóbicas: Los aminoácidos no polares tienden a agruparse en el interior de la proteína, lejos del entorno acuoso. Esto impulsa el plegado y crea un núcleo hidrofóbico.
4. Interacciones electrostáticas: Los aminoácidos cargados (interacciones iónicas) se atraen o se repelen entre sí, influyendo en la forma y la estabilidad de la proteína.
5. Interacciones de Van der Waals: Las atracciones débiles de corto alcance entre todos los átomos en una proteína contribuyen a la estabilidad general.
6. Enlaces disulfuro: Los enlaces covalentes entre los residuos de cisteína pueden crear fuertes vínculos que estabilizan la estructura de la proteína, particularmente en las proteínas extracelulares.
7. Interacciones con solvente (agua): El entorno circundante (por ejemplo, agua, lípidos) puede influir en el plegamiento y la conformación de proteínas al favorecer las interacciones con ciertos aminoácidos.
8. Chaperones: Proteínas celulares que ayudan a plegar proteínas adecuadas, evitando la agregación y el plegamiento incorrecto.
9. Modificaciones postraduccionales: Las modificaciones químicas después de la traducción pueden alterar la estructura y la función de la proteína. Los ejemplos incluyen fosforilación, glucosilación y acetilación.
10. Temperatura y pH: Estos factores pueden interrumpir el delicado equilibrio de fuerzas que mantienen la estructura de proteínas.
Estructura jerárquica:
* Estructura primaria: La secuencia lineal de aminoácidos.
* Estructura secundaria: Patrones de plegamiento locales, como hélices alfa y hojas beta, formados por enlaces de hidrógeno dentro de la columna vertebral del péptido.
* Estructura terciaria: La forma tridimensional general de una sola cadena de polipéptidos, que surge de las interacciones entre las cadenas laterales.
* Estructura cuaternaria: La disposición de múltiples cadenas de polipéptidos (subunidades) en un complejo de proteínas funcionales.
Los factores que influyen en la estructura de la proteína están estrechamente entrelazados, y un cambio en uno puede afectar la conformación y función de toda la proteína. Esta intrincada interacción garantiza que las proteínas desempeñen sus diversos roles en los organismos vivos.
