Combinando la espectroscopia de masas con más técnicas analíticas y de simulación, Los investigadores han revelado diferencias clave en la fragmentación de biomoléculas de dipéptidos con diferentes estructuras quirales.

'Quiralidad' describe la diferencia de estructura entre dos moléculas que son, o están cerca de ser imágenes especulares el uno del otro. Aunque sus fórmulas químicas son idénticas, estas moléculas tienen propiedades ligeramente diferentes, por lo que es útil para los químicos distinguir entre ellos. La técnica de 'espectroscopia de masas' puede proporcionar información detallada sobre sus complejas estructuras moleculares, pero también es ciego a las diferencias entre sus estructuras quirales. En una nueva investigación publicada en EPJ D , un equipo dirigido por Anne Zehnacker en la Universidad Paris-Saclay combina la espectroscopia de masas con una variedad de otras técnicas analíticas y de simulación, permitiéndoles distinguir entre dos formas quirales de una biomolécula dipéptida.

La capacidad combinada de los químicos para distinguir entre moléculas quirales, y analizar sus estructuras en detalle, podría permitir un análisis y una manipulación mucho más sofisticados de sustancias complejas. La espectroscopia de masas implica romper las formas ionizadas de moléculas, luego separando los fragmentos resultantes por sus proporciones de masa a carga. Las moléculas se pueden fragmentar de diferentes formas, incluido el bombardeo con múltiples fotones infrarrojos, o colisiones con moléculas neutras, como helio o nitrógeno. Las formas alternativas de estudiar moléculas incluyen la espectroscopia láser, que mide cómo las moléculas interactúan con la luz en diferentes longitudes de onda. Además, las simulaciones y los cálculos teóricos pueden explicar la dinámica y las propiedades cuánticas de las moléculas.

En su estudio, El equipo de Zehnacker utilizó una combinación de estas técnicas para estudiar las estructuras quirales de una biomolécula dipéptida en particular. Después de atrapar las moléculas ionizadas mediante campos eléctricos, los investigadores realizaron espectroscopía de masas, y luego analizó los fragmentos usando espectroscopía láser. Descubrieron que los espectros de luz resultantes se veían mucho más afectados por la quiralidad de las moléculas cuando se rompían por las colisiones. a diferencia de los fotones. Como lo revela la combinación de cálculos cuánticos y simulaciones de dinámica química, este efecto surgió debido a que cada forma quiral del dipéptido se transforma en una molécula de isómero diferente, presentando diferentes barreras a la capacidad de los protones para moverse entre moléculas.