Esta investigación ayudará a diseñar pequeñas proteínas y pequeñas moléculas que podrían ser la base de futuras biotecnologías y medicamentos.

Un equipo de químicos y bioquímicos del Bristol BioDesign Institute ha diseñado una nueva estructura de proteínas.

Esto es mucho más simple que la mayoría de las proteínas naturales, lo que ha permitido a los científicos desentrañar algunas de las fuerzas moleculares que ensamblan y estabilizan las estructuras de las proteínas. El trabajo se publica en la revista Biología química de la naturaleza .

Las proteínas son los caballos de batalla de la biología. Por ejemplo, ayudan a convertir la energía luminosa en azúcar en las plantas, transportar oxígeno de nuestros pulmones a nuestros músculos, y combine el azúcar y el oxígeno para liberar energía y hacer que los músculos funcionen. Para realizar estas tareas, las proteínas deben adoptar estructuras 3D específicas, llamados pliegues de proteínas.

En términos químicos, las proteínas son polímeros, o cadenas de aminoácidos, como las cuentas de un collar. Hay 20 químicas diferentes de los componentes básicos de los aminoácidos. Es la combinación de estos a lo largo de la cadena de proteínas lo que determina cómo una proteína se pliega en su forma funcional 3D. A pesar de décadas de esfuerzo, los científicos aún no entienden cómo la biología logra este proceso de plegamiento de proteínas, o, una vez doblado, cómo se estabilizan las estructuras proteicas.

Para abordar este problema, el equipo de Bristol ha combinado dos tipos de estructura de proteínas, llamadas? hélice y una hélice de poliprolina II, para hacer una o proteína simplificada llamada miniproteína.

Ésta es ciencia básica con el simple objetivo de ver qué tan pequeña puede ser una estructura de proteína estable. Es importante, Dado que las proteínas naturales suelen ser estructuras muy grandes y engorrosas, que actualmente son demasiado complicados para que los químicos y bioquímicos los analicen y comprendan. En la miniproteína, que el equipo llama 'PP?', las dos hélices se envuelven entre sí y sus aminoácidos entran en contacto íntimo en lo que se denominan interacciones de "perillas en agujeros". Esto se esperaba de hecho el equipo diseñó PP? desde cero en función de su comprensión de estas interacciones.

Dra. Emily Baker, quien dirigió la investigación en el laboratorio del profesor Dek Woolfson, decidió cambiar algunos de los aminoácidos en estas interacciones de perillas en agujeros a aminoácidos no naturales, que permiten las maravillas de la química moderna de las proteínas.

Al hacer esto, Emily descubrió que, además de las fuerzas esperadas que mantienen unidas a las proteínas, conocidas como interacciones hidrofóbicas, otras fuerzas más sutiles estaban en juego para estabilizar la estructura de la miniproteína.

Los químicos conocen estas pequeñas fuerzas como CH-? interacciones, y se encuentran en todo el mundo químico. Cuando los doctores Gail Bartlett y Kieran Hudson, también del equipo de Bristol, buscaron entre miles de estructuras de proteínas naturales disponibles y encontraron muchos ejemplos de estos CH-? interacciones.

Es más, las proteínas en las que se encuentran juegan un papel en diferentes procesos biológicos, muchos de los cuales están asociados con enfermedades. Esto presenta objetivos potenciales para nuevos medicamentos, y el CH-? las interacciones pueden proporcionar una nueva ruta valiosa para desarrollarlos. El Dr. Baker explicó:"Nuestro trabajo tiene implicaciones no solo para comprender la ciencia básica del plegamiento y la estabilidad de las proteínas, sino también para orientar el diseño y la ingeniería de nuevas proteínas y moléculas de fármacos ".

El profesor Woolfson añadió:"Esto es precisamente de lo que se trata el nuevo Bristol BioDesign Institute. Nuestro objetivo es ofrecer la mejor ciencia básica. De esta manera, Abriremos rutas imprevistas para traducir la ciencia fundamental en biotecnología y aplicaciones biomédicas ".