Las jaulas de proteínas, estructuras en forma de cápsulas compuestas por numerosas moléculas de proteínas, desempeñan funciones en la naturaleza que han inspirado su aplicación en áreas como la administración de fármacos. Por tanto, su montaje controlado es de especial interés para la investigación; sin embargo, aún no se ha informado del desmontaje sensible a los estímulos de las jaulas de proteínas. Ahora, un equipo de investigación internacional ha informado sobre el ensamblaje reversible dirigido por oro de jaulas de proteínas tridimensionales. Sus hallazgos se publican en Investigación de la naturaleza .

Métodos notificados para preparar jaulas de proteínas basados ​​en interacciones proteína-proteína, tales como enlaces de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas, puede resultar en jaulas estables; sin embargo, tales conjuntos son estáticos y una vez formados no ofrecen ningún medio de control inteligente. A diferencia de, El ensamblaje que utiliza iones metálicos para facilitar las interacciones entre proteínas proporciona un mecanismo de liberación.

Aunque se ha informado sobre el ensamblaje de proteínas impulsado por metales, Son raros los ejemplos de estructuras de jaulas tridimensionales preparadas de esta manera. Los investigadores diseñaron una proteína en forma de anillo conocida como TRAP (proteína atenuadora de unión a ARN trp) para que exhibiera grupos tiol de restos de cisteína igualmente espaciados. Agregar una fuente de iones de oro a las proteínas en solución condujo al ensamblaje de jaulas de proteínas 3-D, basado en interacciones oro-azufre, en minutos.

"Al modificar los bloques de construcción de proteínas, hemos podido dirigir el ensamblaje de las jaulas de una manera que también nos proporciona control de su estabilidad, "explica el autor del estudio Kenji Iwasaki." Las proteínas ensambladas a los pocos minutos de introducir oro en el sistema y la microscopía crioelectrónica nos permitieron ver claramente las estructuras formadas, que tienen un diámetro de aproximadamente 22 nm ".

El análisis detallado de la forma de las jaulas de proteínas reveló que las estructuras están formadas por 24 anillos dispuestos para dar seis aberturas cuadradas. Esta disposición se conoce como cubo chato, un sólido de Arquímedes que los investigadores creen que no se ha observado previamente en la naturaleza.

Se demostró que las estructuras de la jaula son estables en un rango de temperaturas, incluso a 95 ° C durante varias horas, y también se encontró que eran robustos en presencia de una variedad de productos químicos capaces de romper las estructuras unidas por hidrógeno. Sin embargo, en presencia de agentes reductores, incluyendo antioxidantes biológicamente relevantes presentes en el cuerpo, las jaulas se pueden desmontar.

"El control reversible de la estabilidad de la jaula es una característica interesante en términos de proporcionar propiedades inteligentes para aplicaciones dinámicas de entrega de carga, "El profesor Iwasaki explica." Sin embargo, más allá de estas características prácticas, la observación de una arquitectura estructural sin precedentes que no tiene, a nuestro conocimiento, ha sido observado en la naturaleza y tiene paralelismos en la obra de arte islámica, ha proporcionado una dimensión interesante a nuestros hallazgos ".