Virus del ébola, Fibrillas amiloides de Alzheimer, los andamios de colágeno tisular y el citoesqueleto celular son todas estructuras filamentosas que se ensamblan espontáneamente a partir de proteínas individuales.

Muchos filamentos de proteínas están bien estudiados y ya se están utilizando en la medicina regenerativa. electrónica y diagnóstico molecular. Sin embargo, el proceso mismo de su ensamblaje, la fibrilogénesis de proteínas, permanece en gran parte sin revelar.

Se prevé una mejor comprensión de este proceso a través de la observación directa para ofrecer nuevas aplicaciones en biomedicina y nanotecnología, al tiempo que proporciona soluciones eficientes para la detección de patógenos y la terapia molecular. La formación de filamentos de proteínas es muy dinámica y se produce en escalas de tiempo y longitud que requieren mediciones rápidas con precisión de nano a micrómetros. Aunque muchos métodos pueden cumplir con estos criterios, la advertencia es medir en agua y en tiempo real. El desafío se ve agravado por la necesidad de tener un ensamblaje homogéneo caracterizado por tasas de crecimiento uniformes de filamentos de tamaño uniforme.

Para afrontar este desafío, un equipo de NPL ideó un modelo de fibrilogénesis arquetípico basado en una proteína artificial cuyo ensamblaje se registró en tiempo real utilizando enfoques de microscopía de superresolución. Los hallazgos se han publicado en la revista Nature Publishing Group. Informes científicos .

Angelo Bella, El científico investigador superior del Grupo de Biotecnología de NPL explica:"Al poder obtener imágenes continuamente del ensamblaje desde el inicio hasta la maduración, establecimos que los monómeros de proteínas se reclutan en ambos extremos de los filamentos en crecimiento a tasas uniformes de una manera altamente cooperativa".

El estudio proporciona una base de medición para estudiar diferentes conjuntos macromoleculares en tiempo real y es prometedor para la ingeniería de estructuras personalizadas a nanoescala a microescala in situ.