Cuando el científico de materiales de UC Santa Bárbara Omar Saleh y el estudiante de posgrado Ian Morgan buscaron comprender los comportamientos mecánicos de las proteínas desordenadas en el laboratorio, esperaban que después de ser estirado, una proteína modelo en particular se recuperaría instantáneamente, como una goma elástica.

En lugar de, esta proteína desordenada se relajó lentamente, tomar decenas de minutos para relajarse en su forma original, un comportamiento que desafió las expectativas, e insinuó una estructura interna que durante mucho tiempo se pensó que existía, pero ha sido difícil de probar.

"La velocidad de relajación es importante porque nos da una idea de la organización estructural de la proteína, "dijo Morgan, el autor principal en un artículo publicado en Cartas de revisión física . "Esto es importante porque la organización estructural de una proteína suele estar relacionada con su función biológica".

Mientras que una proteína con 'pliegues' fijos, una estructura tridimensional bien definida, está asociada con su función, proteínas desordenadas, con sus estructuras inestables, derivan sus funciones de su dinámica.

"Más del 40% de las proteínas humanas se despliegan al menos parcialmente, y a menudo están vinculados a procesos biológicos críticos, así como a enfermedades debilitantes, "Dijo Morgan.

La relajación lenta es, de hecho, un comportamiento típicamente reservado para las proteínas plegadas.

"En la década de 1980 se descubrió que las proteínas plegadas exhiben relajaciones lentas, "Morgan dijo, en un comportamiento típico de los vidrios, una clase de materiales que no son ni verdaderamente líquidos ni estados sólidos cristalinos, pero puede exhibir características de cualquier estado.

"Hemos estado estudiando proteínas plegadas durante mucho tiempo y hemos desarrollado muchas buenas herramientas para ellas, así que rápidamente se descubrió que las relajaciones lentas podrían explicarse por un mecanismo por el cual las moléculas 'frustradas' que intentan encajar en un espacio pequeño, ", Dijo Morgan, un mecanismo llamado" bloqueo "." Esta explicación nos ayudó a comprender mejor la estructura de las proteínas plegadas y explicar el comportamiento vítreo en muchos otros sistemas ".

Sin embargo, la proteína, que los investigadores estaban tratando de estirar por medio de un dispositivo conocido como pinza magnética, era una proteína desordenada. Por definición, no estaba tratando de empaquetar muchas moléculas en un espacio pequeño, por lo que no debería encontrarse con el problema de la interferencia, Saleh dijo.

"Entonces, cuando observamos relajaciones lentas, O significaba que nuestra definición de la proteína era incorrecta o tenía que haber otro mecanismo, "Dijo Morgan.

Es más, permitiendo que la proteína estirada se relaje pero estirándola de nuevo con menos fuerza antes de que tenga la oportunidad de relajarse por completo, los investigadores encontraron que la proteína "recordaba" su estiramiento anterior, inicialmente alargamiento, como se esperaba con mas fuerza, pero eventualmente relajándose lentamente de nuevo alargándose como se esperaba con menos fuerza, pero luego se relaja lentamente con el tiempo. Conceptualmente, Morgan explicó, cuanto más se estira la proteína, más se tarda en relajarse, por lo tanto, "recuerda" cuánto tiempo se extrajo.

Para explicar estos inesperados, comportamientos vidriosos, los investigadores se inspiraron en algunos objetos bastante mundanos:papel arrugado y espuma viscoelástica. Ambos sistemas estructuralmente desordenados, exhiben una lentitud similar, relajación logarítmica después de ser sometido a fuerzas, y particularmente en el caso de la espuma, un efecto de "memoria".

Para los investigadores, los comportamientos sugirieron que, como la espuma viscoelástica y el papel arrugado, la estructura interna de la proteína no era una de una, unidad fija, pero uno de varios, subestructuras independientes de una gama de fuerzas entre fuerte y débil que responden a una gama de fuerzas ejercidas sobre el material a lo largo de diferentes períodos de tiempo. Por ejemplo, Las estructuras fuertes pueden resistir una cierta cantidad de tensión antes de separarse y ser las primeras en relajarse. mientras que las estructuras débiles se estirarán con fuerzas más pequeñas y tardarán más en relajarse.

Basado en esta noción de múltiples subestructuras y confirmado con datos experimentales, los investigadores determinaron que la tasa de relajación logarítmica de la proteína es inversamente proporcional a la fuerza de estiramiento.

"Cuanto más fuerte sea la fuerza de estiramiento aplicada a la proteína desordenada, Cuanto más se relaje la proteína en la misma cantidad de tiempo, Saleh explicó.

"Los sistemas mecánicos desordenados con arreglos estructurales similares tienden a ser notablemente duraderos, "Dijo Morgan." También tienen diferentes propiedades mecánicas dependiendo de cuánto los tire y comprima. Esto los hace muy adaptables, dependiendo de la magnitud y frecuencia de la fuerza ". Comprender la estructura detrás de esta capacidad de adaptación podría abrir la puerta a futuros materiales dinámicos, ese, Morgan dijo, "al igual que tu cerebro, les ayuda a filtrar información sin importancia y los hace más eficientes para almacenar estímulos repetidos ".