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Las enzimas aceleran reacciones químicas específicas, pero muchas requieren un cofactor (un ión o molécula no proteico) para realizar su función. Cuando falta un cofactor, la enzima pierde su capacidad catalítica, lo que hace que la reacción sea ineficaz.
Un cofactor es un componente no proteico esencial que permite a una enzima catalizar su reacción. La eliminación del cofactor detiene la actividad de la enzima. Por ejemplo, la anhidrasa carbónica de la sangre humana convierte el agua y el dióxido de carbono en ácido carbónico; requiere un ion zinc para unir agua y facilitar la reacción. Sin zinc, la anhidrasa carbónica se vuelve inactiva.
Los cofactores se presentan en dos variedades principales:
Muchas vitaminas sirven como cofactores o precursores de enzimas. Algunos cofactores están fuertemente unidos y se convierten en partes integrales de la enzima, conocidos como grupos protésicos, mientras que otros se unen débilmente.
El papel de un cofactor depende del mecanismo catalítico de la enzima. En la anhidrasa carbónica, el ion zinc se encuentra en la hendidura del sitio activo y atrae una molécula de agua. Su carga positiva estabiliza la formación de un ion hidróxido, que luego ataca al dióxido de carbono para formar ácido carbónico. Al permitir la pérdida de un ion hidrógeno del agua, el zinc impulsa directamente la reacción.
Eliminar intencionalmente un cofactor es una estrategia común para inhibir la actividad enzimática no deseada. En biología molecular, el EDTA quela iones de magnesio, inactivando las ADNasas y protegiendo el ADN extraído. De manera similar, muchos antibióticos atacan las enzimas bacterianas uniéndose o desplazando cofactores metálicos esenciales.
