1. Especificidad: Las enzimas son altamente específicas para sus sustratos. Esto significa que cada enzima típicamente cataliza la reacción de solo una o un número muy pequeño de moléculas específicas. Esta especificidad surge del ajuste preciso entre el sitio activo de la enzima y el sustrato.
2. Catálisis: Las enzimas aceleran la tasa de reacciones químicas sin ser consumidas en el proceso. Lo hacen bajando la energía de activación requerida para que ocurra la reacción.
3. Dependencia de temperatura y pH: Las enzimas tienen temperaturas óptimas y rangos de pH en los que funcionan de manera más efectiva. Fuera de estos rangos, la actividad enzimática disminuye, e incluso la enzima puede desnaturalizar (perder su estructura activa).
4. Saturación: A medida que aumenta la concentración de sustrato, la velocidad de la reacción enzimática aumenta hasta que alcanza una velocidad máxima, llamada VMAX. En este punto, todos los sitios activos enzimáticos están saturados con sustrato, y los aumentos adicionales en la concentración de sustrato no aumentarán la velocidad de reacción.
5. Regulación: La actividad enzimática puede estar regulada por una variedad de mecanismos, que incluyen:
* Regulación alostérica: La unión de una molécula a un sitio que no sea el sitio activo puede alterar la actividad de la enzima.
* Inhibición de retroalimentación: El producto de una vía metabólica puede inhibir la enzima que cataliza el primer paso en la vía.
* Modificación covalente: Las enzimas pueden activarse o inactivarse mediante la adición o eliminación de grupos químicos.
6. Cofactores: Muchas enzimas requieren componentes no proteicos, llamados cofactores, para funcionar. Los cofactores pueden ser iones metálicos o moléculas orgánicas como las vitaminas.
7. Reacciones reversibles: Muchas reacciones enzimáticas son reversibles, lo que significa que pueden proceder en ambas direcciones. La dirección de la reacción está determinada por las concentraciones relativas de reactivos y productos.
8. Número de facturación: Esto representa el número de moléculas de sustrato convertidas en producto por unidad de tiempo por una sola molécula enzimática.
9. Sitio activo: El sitio activo es una región tridimensional dentro de la enzima donde el sustrato se une y la reacción catalítica tiene lugar. Se caracteriza por residuos de aminoácidos específicos que son responsables de la unión y catálisis del sustrato.
10. Michaelis-Menten Kinetics: Esto describe la relación entre la velocidad de reacción inicial y la concentración de sustrato. A menudo se usa para determinar los parámetros cinéticos de una enzima, como la constante de Michaelis (km) y la velocidad máxima (VMAX).
Estas características destacan el papel crucial de las enzimas en los sistemas biológicos, facilitando procesos esenciales como el metabolismo, la replicación del ADN y la señalización celular.
