Las enzimas de los microorganismos pueden producir hidrógeno (H2 ) bajo ciertas condiciones, lo que los convierte en biocatalizadores potenciales para H2 de base biológica. tecnologías. Para hacer eficiente esta producción de hidrógeno, los investigadores están intentando identificar y eliminar posibles factores limitantes. Entre ellos se incluye el formaldehído, que se produce naturalmente como producto metabólico en las células e inhibe la particularmente eficiente [FeFe] hidrogenasa.
Un equipo del grupo de trabajo Fotobiotecnología de la Universidad Ruhr de Bochum (Alemania) pudo dilucidar y desactivar este mecanismo subyacente. Los investigadores informaron sus hallazgos en el Journal of the American Chemical Society. el 20 de noviembre de 2023.
El formaldehído se conoce, entre otras cosas, como conservante, pero también se encuentra como metabolito natural en las células vivas. Hace doce años, científicos de la Universidad de Oxford, Reino Unido, y de la Universidad Ruhr de Bochum, Alemania, demostraron que esta molécula omnipresente inhibe una determinada clase de biocatalizadores, a saber, las hidrogenasas particularmente eficientes del tipo dos hierros, que generan hidrógeno. [FeFe]-hidrogenasas.
"Este fue un descubrimiento interesante, porque el formaldehído podría inhibir tanto el H2 natural metabolismo de microorganismos e hidrogenasas aisladas en aplicaciones biotecnológicas", explica el Dr. Jifu Duan, primer autor del estudio.
Después de que varios estudios teóricos plantearan la hipótesis de cómo la molécula de formaldehído podría influir en las hidrogenasas [FeFe], un equipo de investigadores dirigido por Duan y el profesor Eckhard Hofmann de la Universidad del Ruhr ha logrado dilucidar experimentalmente el mecanismo molecular. Utilizando estructuras de [FeFe]-hidrogenasas tratadas con formaldehído obtenidas mediante cristalografía de proteínas, pudieron demostrar que el formaldehído reacciona con el llamado centro activo de los biocatalizadores, una parte proteica inorgánica donde los protones y electrones se convierten en H2. 2 .
Además, el formaldehído se combina con otra parte proteica muy importante, que es necesaria para el transporte de protones al centro activo mediante un grupo químico que contiene azufre. Cuando los científicos sustituyeron esta pieza por otra, el formaldehído apenas pudo ejercer su efecto inhibidor.
"Las futuras aplicaciones biotecnológicas de las [FeFe]-hidrogenasas podrían implicar la presencia de formaldehído, por lo que nuestros biocatalizadores modificados resistentes al formaldehído podrían utilizarse aquí", explica Duan. "También creemos que nuestros hallazgos pueden trasladarse a otros biocatalizadores". Esto podría desempeñar un papel en los procesos industriales de base biológica, pero también en la comprensión de las rutas metabólicas en los organismos vivos.
Más información: Jifu Duan et al, Información sobre el mecanismo molecular de la inhibición por formaldehído de [FeFe]-hidrogenasas, Revista de la Sociedad Química Estadounidense (2023). DOI:10.1021/jacs.3c07800
Información de la revista: Revista de la Sociedad Química Estadounidense
Proporcionado por Ruhr-Universitaet-Bochum
