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    Seguimiento de la quiralidad en tiempo real

    Impresión artística de una medición de dicroísmo circular resuelta en el tiempo de un complejo de cruce de espín fotoexcitado. Crédito:Ella Maru Studio, Inc.

    Las moléculas quirales existen en dos formas, llamadas enantiómeros, que son imágenes especulares entre sí y no superponibles, como un par de manos. Si bien comparten la mayoría de las propiedades químicas y físicas, los enantiómeros pueden tener efectos adversos en los fenómenos (bio)químicos. Por ejemplo, una proteína o enzima solo puede unirse a una forma enantiomérica de una molécula diana. En consecuencia, la identificación y el control de la quiralidad suele ser clave para diseñar compuestos (bio)químicos, por ejemplo, en las industrias de alimentos, fragancias y farmacéutica.

    Una técnica más común para detectar quiralidad se llama dicroísmo circular, que mide cómo las muestras quirales absorben la luz polarizada circularmente a la izquierda y a la derecha de manera diferente para identificar directamente pares de enantiómeros. El dicroísmo circular también puede ayudar a resolver la conformación de una molécula a través de su respuesta quiral, una característica que la ha convertido en una herramienta analítica popular en las ciencias (bio)químicas.

    Sin embargo, el dicroísmo circular hasta ahora ha estado limitado en resolución temporal y rango espectral. Los investigadores, dirigidos por Malte Oppermann en el grupo de Majed Chergui en la EPFL, han desarrollado un nuevo instrumento de resolución temporal que mide los cambios de dicroísmo circular en fracciones de picosegundo (una billonésima de segundo), lo que significa que puede tomar instantáneas ultrarrápidas de la quiralidad de una molécula a lo largo de su actividad (bio)química. Esto hace posible capturar la quiralidad de las moléculas fotoexcitadas y resolver el movimiento conformacional que impulsa la conversión de la energía luminosa absorbida.

    En colaboración con el grupo de Jérôme Lacour de la Universidad de Ginebra y Francesco Zinna de la Universidad de Pisa, los investigadores utilizaron el nuevo método para investigar la dinámica de conmutación magnética de los llamados "complejos de cruce de espín a base de hierro". una clase importante de moléculas metaloorgánicas con aplicaciones prometedoras en dispositivos de procesamiento y almacenamiento de datos magnéticos. Tras décadas de investigación, el mecanismo de desactivación de su estado magnético sigue sin resolverse, a pesar de su importancia para el almacenamiento de datos magnéticos.

    Llevando a cabo un experimento de dicroísmo circular resuelto en el tiempo, los investigadores descubrieron que la pérdida de magnetización es impulsada por una torsión de la estructura de la molécula que distorsiona su simetría quiral. Sorprendentemente, el equipo también pudo ralentizar la descomposición del estado magnético al suprimir el movimiento de torsión en los complejos modificados.

    "Estos experimentos innovadores muestran que el dicroísmo circular resuelto en el tiempo es especialmente adecuado para capturar el movimiento molecular que impulsa muchos procesos (bio)químicos", dice Malte Oppermann. "Esto ofrece una nueva forma de investigar fenómenos dinámicos desafiantes, por ejemplo, las rotaciones ultrarrápidas de motores moleculares sintéticos y los cambios conformacionales de proteínas y enzimas en su entorno líquido nativo".

    El estudio se publica en Nature Chemistry . + Explora más

    Quiralidad en tiempo real




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