En un experimento de rayos X resuelto en el tiempo, investigadores descubiertos, a resolución atómica y en tiempo real, la forma previamente desconocida en que una enzima microbiana descompone los compuestos orgánicos.

El equipo, dirigido por Mark Wilson en la Universidad de Nebraska Lincoln (UNL) y Henry van den Bedem en el Laboratorio del Acelerador Nacional SLAC del Departamento de Energía (ahora en Atomwise Inc.), publicaron sus hallazgos la semana pasada en el procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias . Lo que aprendieron sobre esta enzima, cuya estructura es similar a una que está implicada en enfermedades neurodegenerativas como el Parkinson, podría conducir a una mejor comprensión de cómo los microbios degradan los antibióticos y al desarrollo de fármacos más eficaces.

Previamente, los investigadores utilizaron la fuente de luz de radiación de sincrotrón de Stanford (SSRL) de SLAC para obtener la estructura de la enzima a temperaturas muy bajas mediante cristalografía de rayos X. En este estudio, Medhanjali Dasgupta, un estudiante de posgrado de la UNL que fue el primer autor del estudio, utilizó la fuente de luz coherente Linac (LCLS), Láser de rayos X de SLAC, para observar cómo la enzima y su sustrato dentro del cristal se mueven y cambian a medida que pasa por un ciclo catalítico completo a temperatura ambiente.

Los científicos utilizaron un software especial, diseñado por van den Bedem, que es muy sensible para identificar el movimiento de las proteínas a partir de los datos de cristalografía de rayos X para interpretar los resultados, revelando movimientos nunca antes vistos que juegan un papel clave en la catalización de reacciones complejas, como descomponer los antibióticos. Próximo, los investigadores esperan usar LCLS para obtener estructuras a temperatura ambiente de otras enzimas para ver mejor cómo los movimientos que ocurren dentro de ellas ayudan a avanzar en las reacciones.