La secuencia de cambios que la luz desencadena en un fotorreceptor bacteriano comienza con su andamiaje proteico en lugar del cromóforo absorbente de luz. se ha mostrado un equipo íntegramente RIKEN. Este hallazgo va en contra de la sabiduría convencional y arroja nueva luz sobre cómo los fotorreceptores pueden convertir la luz en energía química de manera tan eficiente.

Muchas bacterias utilizan moléculas especiales sensibles a la luz conocidas como proteínas fotorreceptoras para convertir la luz en energía química. que utilizan para iniciar diversas funciones biológicas.

Los científicos siempre han querido saber cómo los fotorreceptores bacterianos son tan eficientes para convertir la luz. "Una de las preguntas fundamentales es cómo estas biomoléculas logran una eficiencia tan alta, fotorreacciones de baja energía, ", dice Tahei Tahara." Esta ha sido una pregunta de larga data. "Una motivación para descubrir el mecanismo de estos fotorreceptores es que podría informar los esfuerzos para desarrollar versiones artificiales de estas moléculas.

El fotorreceptor bacteriano mejor estudiado, bacteriorrodopsina, contiene un cromóforo retiniano, que cambia de forma cuando absorbe un fotón de luz amarilla. Este cambio de configuración desencadena una serie de cambios estructurales en la bacteriorrodopsina que le permite bombear protones.

Curiosamente, cuando el cromóforo retiniano de bacteriorrodopsina se coloca en solución, su eficiencia de conversión de luz es tres veces menor que cuando se encuentra dentro de la estructura proteica de la bacteriorrodopsina. Esto indica claramente que la proteína juega un papel importante en la conversión de luz en energía química.

Se asumió que el cambio conformacional del cromóforo retiniano era la primera respuesta de la bacteriorrodopsina a la luz. Pero Tahara y sus compañeros de trabajo en el Laboratorio de Espectroscopía Molecular RIKEN y el Centro RIKEN de Fotónica Avanzada ahora han descubierto que hay un paso que lo precede:la proteína que acuna el cromóforo retiniano primero altera su forma en respuesta a la luz. Este cambio en la proteína podría ayudar al cromóforo de la retina a utilizar la luz de manera eficiente.

El equipo utilizó una técnica espectroscópica conocida como espectroscopia Raman estimulada por femtosegundos, que puede observar procesos que ocurren más rápido que un picosegundo (1 picosegundo =10-12 segundos), y lo extendió a la región ultravioleta profunda. Esto les permitió observar la parte proteica de la bacteriorrodopsina.

Este descubrimiento fue una sorpresa para Tahara. "No esperaba que la proteína cambiara de forma antes de la isomerización del cromóforo, pero cuando vi los resultados experimentales pensé "Vaya, en realidad es el caso, '", dice." Fue muy sorprendente, y estábamos muy emocionados ".

Si bien el equipo analizó la bacteriorrodopsina en este estudio, anticipan que el mismo efecto podría ocurrir en otras rodopsinas.