Un equipo de la Ruhr-Universität Bochum y la Universidad de Oxford ha descubierto cómo las enzimas productoras de hidrógeno, llamadas hidrogenasas, se activan durante su biosíntesis. Mostraron cómo el cofactor, parte del centro activo y también el corazón de la enzima, se introduce en el interior.

Las hidrogenasas son de interés biotecnológico ya que son capaces de producir hidrógeno de forma eficiente. "Con el fin de optimizarlos para una aplicación industrial, primero debemos comprender el proceso de cómo la capa de proteína absorbe y activa el cofactor químico, "dice el profesor Thomas Happe. Un equipo dirigido por Oliver Lampret y Thomas Happe del Grupo de Investigación de Fotobiotecnología con sede en Bochum publicó los resultados en la revista procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias .

Los investigadores investigaron el subgrupo de [FeFe] -hidrogenasas, que son los productores de hidrógeno más eficientes. En naturaleza, se pueden encontrar en las algas verdes. Dentro de su andamio de proteínas, las enzimas tienen un centro activo, el llamado grupo H, donde se produce el hidrógeno. Está compuesto por dos elementos estructurales:un grupo que contiene cuatro átomos de hierro y cuatro de azufre, y el cofactor catalítico, que consta de dos átomos de hierro y dos de azufre. "Este cofactor es el eje de la enzima, "explica Oliver Lampret.

Paso final de la biosíntesis

En naturaleza, el cofactor se incorpora posteriormente a la enzima después de la biosíntesis del armazón de la proteína, un proceso muy complejo. Solo entonces la hidrogenasa es catalíticamente activa. Los investigadores aclararon la secuencia precisa del proceso utilizando ingeniería de proteínas, electroquímica de película de proteínas y espectroscopia infrarroja.

El equipo demostró que el cofactor cargado negativamente se transporta específicamente a través de un canal de maduración con carga positiva hacia el interior de la enzima antes de que se ancle firmemente en la capa de proteína. Los elementos estructurales especialmente flexibles actúan aquí como bisagras, asegurando que la proteína se pliega de manera diferente y envuelve firmemente y protege el cofactor integrado. La interacción del entorno proteico y el cofactor es esencial para estabilizar el cofactor en su forma catalítica.

"Suponemos que no sólo las [FeFe] -hidrogenasas obtienen su cofactor de esta manera, sino que el mecanismo también ocurre en otras enzimas metalíferas, "dice Happe.