1. Unión del sustrato al sitio activo:
* Especificidad: Cada enzima tiene un sitio activo único, un bolsillo tridimensional con una forma específica y un entorno químico. Este sitio está diseñado para unirse a una molécula específica llamada sustrato.
* Modelo de ajuste inducido: La enzima y el sustrato no encajan perfectamente inicialmente. Cuando el sustrato se une, el sitio activo cambia ligeramente de forma para que se ajuste al sustrato más cómodamente, como un guante que se adapta a una mano. Este ajuste inducido ayuda a colocar el sustrato de manera óptima para la reacción.
2. Formación del estado de transición:
* Bajo energía de activación: La enzima facilita la reacción bajando la energía de activación, que es la energía requerida para que la reacción comience. Lo hace estabilizando el estado de transición, un intermedio inestable y de alta energía que debe alcanzarse para que ocurra la reacción.
* Estabilización: Las enzimas usan varios mecanismos para reducir la energía de activación:
* Proximidad y orientación: El sitio activo une las moléculas de sustrato juntas en la orientación correcta para la reacción.
* cepa: El sitio activo puede aplicar estrés al sustrato, distorsionando sus enlaces y facilitando la ruptura.
* catálisis ácida-base: Los residuos enzimáticos pueden donar o aceptar protones (H+) para ayudar a romper o formar enlaces.
* Catálisis covalente: La enzima puede formar enlaces covalentes temporales con el sustrato, facilitando la ruptura y la formación de enlaces.
3. Lanzamiento del producto:
* Formación del producto: Una vez que se alcanza el estado de transición, la reacción continúa rápidamente, formando los productos.
* Lanzamiento del producto: La enzima libera los productos de su sitio activo. La enzima ahora está lista para unir otro sustrato y catalizar la reacción nuevamente.
En resumen:
* Las enzimas son catalizadores altamente específicos y eficientes que aceleran las reacciones químicas.
* Lo logran reduciendo la energía de activación, principalmente estabilizando el estado de transición.
* Esta estabilización implica varios mecanismos como proximidad, tensión, catálisis ácida-base y catálisis covalente.
* Las enzimas permanecen sin cambios durante todo el proceso y pueden reutilizarse para múltiples reacciones.
Ejemplos:
* lactasa: Desglose la lactosa (azúcar de la leche) en azúcares más simples.
* ADN polimerasa: Copia el ADN durante la división celular.
* Pepsin: Rompe las proteínas en el estómago.
nota: Si bien las enzimas son altamente eficientes, su actividad puede estar influenciada por factores como la temperatura, el pH y la presencia de inhibidores.
