La enzima catalasa es una de las enzimas más eficaces conocidas, ya que cada enzima puede realizar casi 800,000 eventos catalíticos por segundo. La catalasa protege las células de las moléculas de peróxido de hidrógeno (H2O2) al convertirlas en oxígeno (O2) y agua (H2O). H2O2 puede dañar el ADN. La catalasa está formada por cuatro partes individuales, o monómeros, que se envuelven en una enzima en forma de pesa. Cada monómero tiene un centro catalítico que contiene una molécula de hemo, que se une al oxígeno. Cada monómero también se une a una molécula de NADPH, que protege la enzima en sí misma de los efectos dañinos del H2O2. La catalasa funciona mejor con un pH de 7, y es muy abundante en los peroxisomas, que son las bolsas dentro de una célula que descomponen las moléculas tóxicas.
Los cuatro uno, y uno para todos
Catalasa es una enzima de cuatro partes o un tetrámero. Cuatro monómeros se envuelven entre sí para formar una enzima en forma de mancuerna. Cada monómero tiene cuatro dominios, o partes, como partes del cuerpo que hacen cosas diferentes. El segundo dominio es el que contiene el grupo hemo. El tercer dominio es el conocido como el dominio de envoltura, que es donde los cuatro monómeros se envuelven entre sí para formar un tetrámero. Muchos puentes salinos, o interacciones iónicas entre las cadenas laterales de aminoácidos cargadas positiva y negativamente, mantienen unidos los cuatro monómeros. Los monómeros se entrelazan unos con otros, lo que hace que la enzima tetrámera sea muy estable.
Lleva herramientas
Cada monómero del tetrámero catalasa contiene un grupo hemo. Los grupos hem son moléculas en forma de disco que tienen un átomo de hierro en el centro, que se une al oxígeno. El hemo está enterrado en el medio del dominio catalítico de cada monómero. Cada monómero de catalasa también se une a una molécula de NADPH, pero en su superficie. El NADPH está ahí para proteger la enzima del H2O2 que debe catalizar. Una molécula de H2O2 puede convertirse en una molécula de superóxido, que son dos átomos de oxígeno unidos entre sí, y uno de ellos tiene un electrón extra que es altamente reactivo, lo que significa que puede interactuar con los electrones en enlaces químicos en otras moléculas y romper esos enlaces. .
Es tan rápido
Los radicales de oxígeno, como el H2O2, son producidos por procesos celulares normales. Como son peligrosos para la célula, deben convertirse en moléculas benignas. La catalasa es una de las enzimas más rápidas conocidas. Cada monómero en el tetrámero catalasa puede realizar casi 200,000 eventos catalíticos por segundo. Como un tetrámero tiene cuatro monómeros, cada enzima catalasa puede producir casi 800,000 eventos catalíticos por segundo. Catalasa necesita este nivel de eficiencia porque el H2O2 es peligroso para la célula. Las enzimas catalasas se acumulan en bolsas llamadas peroxisomas dentro de una célula. Los peroxisomas son vesículas que degradan moléculas que son tóxicas para la célula, incluidos los radicales de oxígeno como el H2O2.
pH neutro
Los investigadores han estudiado la actividad de la catalasa a un pH de 7.4 y a 25 grados Celsius (77 grados Fahrenheit). El pH óptimo para la catalasa es alrededor de 7, por lo que una de las formas en que los investigadores detienen la actividad de catalasa en un tubo de ensayo es cambiar el pH agregando un ácido fuerte o una base fuerte. Dentro de la célula, la catalasa se acumula en peroxisomas, que tienen pH diferentes cuando se miden en diferentes células. El diario "IUBMB Life" informó que se ha encontrado que los peroxisomas tienen un pH que oscila entre 5.8-6.0, 6.9-7.1 y 8.2. Por lo tanto, diferentes peroxisomas pueden contener diferentes cantidades de catalasa, o pueden activar o desactivar la catalasa dependiendo de cómo regulan su nivel interno de pH.
