En todo momento, sin ningún pensamiento consciente de usted, los billones de células en su cuerpo están experimentando una enorme cantidad de reacciones químicas que lo mantienen vivo y en equilibrio. Si bien estas reacciones pueden ocurrir por sí solas con el tiempo suficiente, esta tasa no sería lo suficientemente rápida para los requisitos del cuerpo humano.

Como resultado, casi todas las reacciones bioquímicas son asistidas por proteínas especializadas llamadas enzimas
, que son catalizadores biológicos que pueden hacer reacciones más de un millón de veces más rápidas.

La adaptación de las enzimas es muy alta; la mayoría de los cientos de enzimas conocidas pueden catalizar solo una reacción, y la mayoría de las reacciones solo pueden ser catalizadas por una enzima específica.
¿Qué son las enzimas, exactamente?

Aunque el ácido nucleico
El ARN de la molécula (ácido ribonucleico) a veces puede actuar como un catalizador no enzimático, las enzimas verdaderas son proteínas
, lo que significa que consisten en largas cadenas de aminoácidos
que se pliegan en una forma particular . Hay 20 aminoácidos en la naturaleza, todos los cuales su cuerpo requiere en cierta cantidad.

Su cuerpo puede producir aproximadamente la mitad de estos, mientras que los otros deben ingerirse en la dieta. Los que tiene que comer se llaman aminoácidos esenciales
.

Todos los aminoácidos tienen un átomo de carbono central unido a un grupo de ácido carboxílico (-COOH), un amino (-NH _{2) grupo, y una cadena lateral, generalmente denominada "-R" en diagramas químicos.}

La cadena lateral determina el comportamiento único del aminoácido. El orden de los aminoácidos en una proteína se llama estructura primaria
. Una cadena de aminoácidos se llama polipéptido
; por lo general, cuando se hace referencia a una molécula como tal, no es una proteína completa y funcional, sino una sola pieza.

Las cadenas de aminoácidos pueden organizarse en forma de espiral o de lámina; esto se denomina estructura secundaria de una proteína
. La forma en que la molécula finalmente se organiza en tres dimensiones, en gran parte como resultado de las interacciones eléctricas entre aminoácidos en diferentes partes de la molécula, se llama estructura terciaria
.

Como con tantas otras cosas. en el mundo natural, la forma se ajusta a la función; es decir, la forma de una enzima determina su comportamiento preciso, incluida la intensidad con la que "busca" un sustrato particular (es decir, la molécula sobre la que actúa una enzima).
¿Cómo funcionan las enzimas?

¿Cómo llevan a cabo las enzimas la actividad catalítica? Esta pregunta se puede separar en dos preguntas relacionadas.

Una: ¿cómo, en términos del movimiento básico de los átomos, las enzimas aceleran las reacciones? Y dos: ¿qué características especiales sobre la estructura de las enzimas permiten que esto suceda?

La forma en que una enzima acelera la velocidad de reacción es suavizando el camino entre el inicio y el final de la reacción. En este tipo de reacciones, los productos
(las moléculas que quedan después de que termina la reacción) tienen una energía total menor que los reactivos
(las moléculas que se transforman en productos durante la reacción) .

Sin embargo, para que la reacción funcione, los productos deben superar una "joroba" de energía, llamada energía de activación
(E _a).

Imagine estar en una bicicleta a media milla de su casa, un punto que está a 100 pies verticales sobre su camino de entrada. Si el camino sube primero 50 pies antes de descender rápidamente 150 pies para llegar al camino de entrada, obviamente tiene que pedalear por un tiempo antes de comenzar a moverse por inercia. Pero si el tramo del camino consiste simplemente en una bajada uniforme de media milla de largo, puede recorrer todo el camino.

Una enzima, en efecto, transforma el primer escenario en el segundo; la diferencia de elevación sigue siendo de 100 pies, pero el diseño general no es el mismo.
El modelo de cerradura y llave

A nivel de cooperación molecular, el complejo enzima-sustrato a menudo se describe en términos de Relación "cerradura y llave": la parte de la molécula enzimática que se une al sustrato, llamada sitio activo
, tiene una forma que se adapta casi perfectamente a la molécula del sustrato.

Solo Al deslizar una llave en una cerradura y girarla provoca cambios en la cerradura (como el movimiento de un cerrojo), un catalizador logra actividad enzimática al hacer que la molécula del sustrato cambie de forma.

Estos cambios pueden provocar un debilitamiento de los enlaces químicos en el sustrato a través de la distorsión mecánica, lo que le da a la molécula un "empuje" o "giro" suficiente para moverse hacia la forma del producto final.

A menudo, el producto be existe en un estado de transición
mientras tanto, que se parece un poco al reactivo y algo a la p roduct.

Un modelo relacionado es el ajuste inducido
concepto. En este escenario, la enzima y el sustrato inicialmente no hacen un ajuste perfecto de la cerradura y la llave, pero el solo hecho de que entren en contacto provoca cambios en la forma del sustrato que optimiza la interacción física enzima-sustrato.

El cambio en el sustrato hace que se parezca más a una molécula de estado de transición, que luego se transforma en el producto final a medida que la reacción avanza.
¿Qué afecta a la función de la enzima?

Aunque son potentes, las enzimas, como todas las moléculas biológicas, no son invencibles. Muchas de las mismas condiciones que dañan o destruyen otras moléculas, así como células y tejidos enteros, pueden ralentizar la actividad enzimática o impedir que funcionen por completo.

Como probablemente sepa, la temperatura de su cuerpo debe permanecer en un estrecho rango (generalmente de 97.5 a 98.8 grados Fahrenheit) para que se mantenga saludable. Una razón para esto es que las enzimas dejan de funcionar correctamente si la temperatura corporal sube por encima de este nivel, lo que se percibe como fiebre.

Además, las condiciones altamente ácidas pueden interrumpir los enlaces químicos de la enzima. Tal daño relacionado con la temperatura y el pH se denomina desnaturalización de la enzima.

Además, como es de esperar, un aumento en la cantidad de enzima tiende a acelerar aún más la reacción. , mientras que una disminución en la concentración de la enzima lo ralentiza.

De manera similar, agregar más sustrato mientras se mantiene la misma cantidad de enzima acelera la reacción hasta que la enzima se "maximiza" y no puede atender a todo el sustrato presente.
¿Qué son las coenzimas y cofactores?

Digamos que vas a un viaje en bicicleta para recaudar fondos a través del país y en el camino te apoyan amigos que te dan bebidas y ropa fresca de una camioneta.

Tus amigos necesitarán apoyo propio durante el viaje, como gasolina para el vehículo y comida para la tripulación.

Si tu viaje puede considerarse como una "reacción" y la tripulación de la furgoneta es el "enzima" que "cataliza" su viaje, luego las tiendas de alimentos en la ruta pueden considerarse como coenzimas
- en bioquímica, sustancias que no son enzimas ymes, pero son necesarios para que las enzimas realicen mejor su trabajo.

Al igual que los sustratos, las coenzimas se unen al sitio activo de las enzimas, donde se une el sustrato, pero no se consideran sustratos.

Las coenzimas a menudo funcionan como portadores de electrones o ubicaciones temporales de acoplamiento para átomos o grupos funcionales que se transfieren entre moléculas en la reacción general. Los cofactores
son moléculas inorgánicas como el zinc que ayudan a las enzimas en los organismos vivos, pero a diferencia de las coenzimas, no se unen al sitio activo de una enzima.

Los ejemplos de coenzimas comunes incluyen: