La hemoglobina, la proteína en los glóbulos rojos responsable de transportar el oxígeno de los pulmones a los tejidos del cuerpo (y para transportar dióxido de carbono en la dirección opuesta), se compone de cuatro cadenas de polipéptidos de aminoácidos separados, o globinas. La complejidad de la hemoglobina proporciona un excelente ejemplo de los niveles estructurales que determinan la forma final de una proteína.

Primario y secundario: disposiciones lineales

La estructura primaria de una proteína se refiere al orden de sus residuos de aminoácidos . Dos de las cadenas polipeptídicas de la hemoglobina son similares, pero ligeramente diferentes de las otras dos: un par tiene una histidina crucial en su 87 ° residuo, mientras que el otro tiene esta histidina en su 92 ° residuo. La estructura secundaria se refiere a enrollar o plegar las cadenas en patrones regulares; en la hemoglobina, cada cadena incluye ocho o nueve hélices alfa separadas entre sí por secciones cortas no helicoidales.

Terciario y cuaternario: la tercera dimensión

La estructura terciaria de una proteína describe sus tres estructura tridimensional, que surge de interacciones no covalentes tales como enlaces de hidrógeno e interacciones de van der Waals entre los residuos. Cada polipéptido en la hemoglobina se pliega para crear un bolsillo para una unidad de hemo, que realmente transporta el oxígeno y el dióxido de carbono. Finalmente, las cuatro cadenas de globina se unen debido a nuevas interacciones no covalentes para producir la estructura cuaternaria de la proteína de hemoglobina completa.