Las proteínas son macromoléculas fundamentales para la vida, con diversidad de funciones, como actuar como canales a través de las paredes celulares, catalizadores, Dobladores de ADN, etc. Cuando se trata de estas funciones, lo que importa es el diseño de las ramas secundarias, compuesto por los aminoácidos de cada proteína, como alanina, glutamina, arginina fenilalanina y tirosina. Estos se estabilizan principalmente por interacciones débiles, como enlaces de hidrógeno, interacciones intramoleculares, y fuerzas dispersivas intermoleculares, —Entre la columna vertebral y la cadena lateral de sus aminoácidos.

En un nuevo estudio publicado en EPJ D , Jorge González de la Universidad del País Vasco, en Leioa, Spain y sus colegas han desarrollado un método teórico para calcular la disposición más estable que las biomoléculas intentan adoptar cuando están juntas. o en estrecho contacto en los casos en que la unión sea débil. También demuestran que su modelo es consistente con nuestra comprensión de los mismos sistemas obtenidos a partir de experimentos, como el análisis espectroscópico.

El gran tamaño de estas moléculas impide la correlación de los resultados de la configuración obtenida para los aminoácidos aislados con los mismos aminoácidos que constituyen las ramas secundarias en la estructura de las proteínas. Conocimiento de la conformación adoptada por los aminoácidos cubiertos, los autores creen, puede ser útil para la extrapolación de sus propiedades a sistemas más grandes, como polipéptidos o proteínas.

El equipo utilizó por primera vez la mecánica molecular para identificar la conformación 3D donde la energía de las biomoléculas sería más estable. Luego incluyeron interacciones de la mecánica cuántica en su modelo para comprender mejor la estructura y las vibraciones de las diversas conformaciones junto con su densidad de electrones. Luego analizaron la naturaleza de las fuerzas intramoleculares en cada aminoácido utilizando tipos de enlaces como enlaces de hidrógeno.

Descubrieron que las 15 conformaciones más estables estudiadas tenían aminoácidos cubiertos aislados cuya estructura se asemeja a las que se encuentran en las proteínas. Sin embargo, juegan un papel diferente en los aminoácidos estudiados, dependiendo del carácter de su cadena lateral.