He aquí por qué:
* hidrofobicidad: Los aminoácidos hidrófobos tienen cadenas laterales que no se sienten atraídas por el agua. Prefieren estar en el interior de las proteínas, lejos del entorno acuoso.
* cadenas laterales no polares: Sus cadenas laterales no tienen ningún grupo que gane o pierda protones (iones H+) para que se carguen.
* pH y ionización: El pH de una solución afecta el estado de ionización de los aminoácidos. A pH 6, el grupo carboxilo (COOH) de aminoácidos generalmente se desprotona (COO-), y el grupo amino (NH2) generalmente se protona (NH3+). Sin embargo, estas cargas están en la columna vertebral del aminoácido, no en las cadenas laterales de los aminoácidos hidrófobos.
Ejemplos de aminoácidos hidrófobos:
* Alanine (Ala, A)
* Valine (Val, V)
* Leucine (Leu, L)
* Isoleucina (Ile, I)
* Proline (Pro, P)
* Fenilalanina (Phe, F)
* Triptófano (TRP, W)
* Metionina (Met, M)
nota: Si bien estos aminoácidos generalmente no se cargan al pH 6, puede haber algunas ligeras variaciones a cargo dependiendo del entorno de proteínas específico. Sin embargo, su característica principal es su falta de una carga significativa.
