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    ¿Cómo desnaturaliza las proteínas la urea?

    La urea es un compuesto que es altamente activo en una variedad de procesos biológicos en el cuerpo humano, así como en los de otros mamíferos y organismos. Maneja la eliminación del exceso de nitrógeno en el cuerpo humano y actúa como un agente en la desnaturalización de las proteínas. La urea pertenece a una clase de compuestos conocidos como desnaturalizantes caotrópicos, que desentrañan la estructura terciaria de las proteínas mediante la desestabilización de enlaces internos no covalentes entre átomos.

    Las proteínas pueden ser desnaturalizadas por la urea a través de varios procesos. Un método implica la interacción directa mediante la cual el hidrógeno de urea se une a áreas de carga polarizadas, como los grupos peptídicos. Esta influencia mutua debilita los enlaces e interacciones intermoleculares, debilitando la estructura secundaria y terciaria general. Una vez que ocurre el despliegue gradual de proteínas, el agua y la urea pueden acceder más fácilmente al núcleo interno hidrofóbico de la proteína en cuestión, acelerando el proceso de desnaturalización.

    La urea también puede desnaturalizar proteínas indirectamente, al afectar los atributos del solvente en que las proteínas están inmersas Al cambiar la estructura y la hidrodinámica del solvente en sí, de manera similar a poner un soluto no polar en la mezcla, la urea estimula la desestabilización de los enlaces internos. Entonces parecería que la interacción directa de la urea con la proteína, a través de enlaces de hidrógeno, es el comienzo probable del desmoronamiento de la proteína. Las interacciones indirectas de solventes y solutos ayudan al proceso, formando un camino para que ocurra esta interacción directa. La urea también puede desnaturalizar proteínas indirectamente, al afectar los atributos del solvente en el que se sumergen las proteínas. Al cambiar la estructura y la hidrodinámica del solvente en sí, de manera similar a poner un soluto no polar en la mezcla, la urea estimula la desestabilización de los enlaces internos. Entonces parecería que la interacción directa de la urea con la proteína, a través de enlaces de hidrógeno, es el comienzo probable del desmoronamiento de la proteína. Las interacciones indirectas de solventes y solutos ayudan al proceso, formando un camino para que ocurra esta interacción directa.

    La forma exacta en que la urea degrada las proteínas sigue siendo un tema misterioso. La investigación sobre el tema ha demostrado que la respuesta probable es, con toda probabilidad, una combinación de los factores mencionados anteriormente. Los métodos experimentales son una fuente poco probable de recopilar información sobre cómo las proteínas son desnaturalizadas por la urea. La investigación futura y la mejora en la microscopía a nivel atómico, sin duda, arrojarán más luz sobre el tema y revelarán el mecanismo exacto por el cual ocurre la desnaturalización de las proteínas por la urea.

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