En las reacciones biológicas, las enzimas funcionan de manera muy similar a los catalizadores, proporcionando vías alternativas para que ocurran las reacciones y acelerando el proceso general. Una enzima funciona dentro de un sustrato, y su capacidad para aumentar la velocidad de la reacción depende de qué tan bien se una al sustrato. La constante de Michaelis, denotada por K La velocidad de un La reacción catalizada por enzimas es una función de la concentración del sustrato. Para derivar una gráfica para una reacción particular, los investigadores preparan varias muestras de sustrato a diferentes concentraciones y registran la tasa de formación del producto para cada muestra. Una gráfica de velocidad (V) versus concentración ([S]) produce una curva que sube rápidamente y se nivela a la velocidad máxima, que es el punto en el que la enzima está trabajando tan rápido como puede. Esto se denomina gráfico de saturación o gráfico de Michaelis-Menten. La ecuación que define el gráfico de Michaelis-Menten es: V \u003d (V max [S]) ÷ (K M + [S}). En el punto en el que K M \u003d [S], esta ecuación se reduce a V \u003d V max ÷ 2, entonces K M es igual a la concentración del sustrato cuando la velocidad es la mitad de su valor máximo. Esto hace que sea teóricamente posible leer K M del gráfico. Aunque es posible leer K M de un diagrama de Michaelis-Menten, no es t fácil o necesariamente preciso. Una alternativa es trazar el recíproco de la ecuación de Michaelis-Menten, que es (después de que se hayan reorganizado todos los términos): 1 /V \u003d {K M /(V max × [ , 3, [[S])} + (1 /V max) Esta ecuación tiene la forma y \u003d mx + b, donde Esta es la ecuación que los bioquímicos usan normalmente para determinar K M. Preparan varias concentraciones de sustrato (debido a que es una línea recta, técnicamente solo necesitan dos), trazan los resultados y leen K M directamente del gráfico.
El diagrama de Michaelis-Menten
El diagrama de Lineweaver-Burk
