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    Cómo calcular Km

    En las reacciones biológicas, las enzimas funcionan de manera muy similar a los catalizadores, proporcionando vías alternativas para que ocurran las reacciones y acelerando el proceso general. Una enzima funciona dentro de un sustrato, y su capacidad para aumentar la velocidad de la reacción depende de qué tan bien se una al sustrato. La constante de Michaelis, denotada por K , es una medida de afinidad enzima /sustrato. Un valor más pequeño indica una unión más estrecha, lo que significa que la reacción alcanzará su velocidad máxima a una concentración más baja. K M tiene las mismas unidades que la concentración de sustrato y es igual a la concentración de sustrato cuando la velocidad de la reacción es la mitad de su valor máximo.
    El diagrama de Michaelis-Menten

    La velocidad de un La reacción catalizada por enzimas es una función de la concentración del sustrato. Para derivar una gráfica para una reacción particular, los investigadores preparan varias muestras de sustrato a diferentes concentraciones y registran la tasa de formación del producto para cada muestra. Una gráfica de velocidad (V) versus concentración ([S]) produce una curva que sube rápidamente y se nivela a la velocidad máxima, que es el punto en el que la enzima está trabajando tan rápido como puede. Esto se denomina gráfico de saturación o gráfico de Michaelis-Menten.

    La ecuación que define el gráfico de Michaelis-Menten es:

    V \u003d (V max [S]) ÷ (K M + [S}).

    En el punto en el que K M \u003d [S], esta ecuación se reduce a V \u003d V max ÷ 2, entonces K M es igual a la concentración del sustrato cuando la velocidad es la mitad de su valor máximo. Esto hace que sea teóricamente posible leer K M del gráfico.
    El diagrama de Lineweaver-Burk

    Aunque es posible leer K M de un diagrama de Michaelis-Menten, no es t fácil o necesariamente preciso. Una alternativa es trazar el recíproco de la ecuación de Michaelis-Menten, que es (después de que se hayan reorganizado todos los términos):

    1 /V \u003d {K M /(V max × [ , 3, [[S])} + (1 /V max)

    Esta ecuación tiene la forma y \u003d mx + b, donde

  • y \u003d 1 /V

  • x \u003d 1 /S

  • m \u003d K M /V max

  • b \u003d 1 /[S]

  • x-intercept \u003d -1 /K M

    Esta es la ecuación que los bioquímicos usan normalmente para determinar K M. Preparan varias concentraciones de sustrato (debido a que es una línea recta, técnicamente solo necesitan dos), trazan los resultados y leen K M directamente del gráfico.

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