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    Cómo los campos eléctricos afectan un giro molecular dentro de las proteínas sensibles a la luz

    Cuando la luz incide en ciertos cromóforos de las proteínas, hace que se tuerzan y cambien de forma. Esta reconfiguración atómica, conocido como fotoisomerización, cambia las propiedades químicas y físicas de la molécula. El sello distintivo de este proceso es una rotación que se produce alrededor de un enlace químico en la molécula. Una nueva investigación muestra que los campos eléctricos dentro de una proteína juegan un papel importante a la hora de determinar en qué enlace se produce esta rotación. Crédito:Chi-Yun Lin / Universidad de Stanford

    Un equipo de científicos del Laboratorio Nacional de Aceleradores SLAC del Departamento de Energía y la Universidad de Stanford ha obtenido información sobre cómo los campos eléctricos afectan la forma en que la energía de la luz impulsa el movimiento molecular y la transformación en una proteína comúnmente utilizada en imágenes biológicas. Una mejor comprensión de este fenómeno, que es crucial para muchos procesos que ocurren en sistemas y materiales biológicos, podría permitir a los investigadores ajustar con precisión las propiedades de un sistema para aprovechar estos efectos, por ejemplo, usar la luz para controlar las neuronas del cerebro. Sus hallazgos fueron publicados en Ciencias en Enero.

    Gira y grita

    Visión humana la fotosíntesis y otros procesos naturales recolectan luz con proteínas que contienen moléculas conocidas como cromóforos, muchos de los cuales se retuercen cuando la luz los golpea. El sello distintivo de este movimiento giratorio, llamada fotoisomerización, es que parte de la molécula gira alrededor de un enlace químico particular.

    "Algo sobre el entorno de las proteínas está dirigiendo este proceso muy específico e importante, "dice Steven Boxer, un químico biofísico y profesor de Stanford que supervisó la investigación. "Una posibilidad es que la distribución de átomos en el espacio molecular bloquee o permita la rotación alrededor de cada enlace químico, conocido como el efecto estérico. Una alternativa tiene que ver con la idea de que cuando se excitan moléculas con dobles enlaces, hay una separación de carga, y así los campos eléctricos circundantes podrían favorecer la rotación de un enlace sobre otro. A esto se le llama efecto electrostático ".

    Una melodía diferente

    Para obtener más información sobre este proceso, los investigadores observaron la proteína verde fluorescente, una proteína que se utiliza con frecuencia en la obtención de imágenes biológicas cuyo cromóforo puede responder a la luz de diversas formas que son sensibles a su entorno local dentro de la proteína, produciendo luz fluorescente de varios colores e intensidades.

    Los estudiantes graduados de Stanford Matt Romei y Chi-Yun Lin, quien dirigió el estudio, sintonizó las propiedades electrónicas del cromóforo dentro de la proteína mediante la introducción de grupos químicos que sumaron o restaron sistemáticamente electrones del cromóforo para diseñar un efecto de campo eléctrico. Luego midieron cómo esto afectaba el movimiento de torsión del cromóforo.

    Con la ayuda del coautor Irimpan Mathews, un científico de la fuente de luz de radiación de sincrotrón de Stanford (SSRL) de SLAC, los investigadores utilizaron una técnica de rayos X llamada cristalografía macromolecular en las líneas de luz SSRL 7-1, 12-2 y 14-1 para mapear las estructuras de estas proteínas sintonizadas para mostrar que estos cambios tuvieron poco efecto sobre la estructura atómica del cromóforo y la proteína circundante. Luego, utilizando una combinación de técnicas, Pudieron medir cómo los cambios en la distribución de electrones del cromóforo afectaron el lugar donde se produjo la rotación cuando fue golpeado por la luz.

    "Hasta ahora, La mayor parte de la investigación sobre la fotoisomerización en esta proteína en particular ha sido teórica o se ha centrado en el efecto estérico, "Dice Romei." Esta investigación es una de las primeras en investigar el fenómeno de forma experimental y mostrar la importancia del efecto electrostático. Una vez que graficamos los datos, vimos estas tendencias realmente agradables que sugieren que el ajuste de las propiedades electrónicas del cromóforo tiene un gran impacto en sus propiedades de isomerización de enlaces ".

    Herramientas de bruñido

    Estos resultados también sugieren formas de diseñar proteínas sensibles a la luz mediante la manipulación del entorno alrededor del cromóforo. Lin agrega que este mismo enfoque experimental podría usarse para estudiar y controlar el efecto electrostático en muchos otros sistemas.

    "Estamos tratando de descubrir el principio que controla este proceso, "Dice Lin." Usando lo que aprendemos, Esperamos aplicar estos conceptos para desarrollar mejores herramientas en campos como la optogenética, donde puede manipular selectivamente los nervios para llevar a ciertas funciones en el cerebro ".

    Boxer agrega que la idea de que los campos eléctricos organizados dentro de las proteínas son importantes para muchas funciones biológicas es un concepto emergente que podría ser de interés para una amplia audiencia.

    "Gran parte del trabajo de nuestro laboratorio se centra en desarrollar métodos para medir estos campos y conectarlos con funciones como la catálisis enzimática, " él dice, "y ahora vemos que la fotoisomerización encaja en este marco".


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